ATP Synthase (complexe FoF1): Informations détaillées sur l’enzyme

ATP synthase FAQ

Cette liste de Questions fréquemment posées (FAQ) sur l’ATP synthase est écrite avec l’hypothèse que le lecteur a des connaissances en biochimie, enzymologie et chimie physique .
Ce n’est PAS un article de revue ou quelque chose de ce genre; il n’y a ni références ni crédits, et aucune description détaillée des expériences sous-jacentes à chaque information. Si vous êtes intéressé à obtenir des détails, écrivez-moi simplement un e-mail (feniouk atpsynthase.info ) et je serai heureux de discuter de l’une des questions ci-dessous.
La lecture recommandée est ajoutée pour certaines sections sous «  » – signe.

Table des matières

Nom correct
Rôle physiologique de l’ATP synthase
Différences entre les F-, A-, V-, P- et E-ATPases
L’architecture et la composition en sous-unités de l’ATP synthase
La réaction catalysée
Thermodynamique de la synthèse / hydrolyse de l’ATP
Force motrice de la synthèse de l’ATP catalysée par l’ATP synthase.
Catalyse rotative
Inhibiteurs de l’ATP synthase
Inhibiteurs de FO
Inhibiteurs de F1
Rapport Proton/ATP
Localisation de l’ATP synthase
Combien de sites catalytiques l’enzyme possède-t-elle?
Quelle est la vitesse de l’ATP synthase?
Translocation de protons par FO
Qu’est-ce que la séquence bêta DELSEED?
Puis-je obtenir une réponse à une question non listée ici?

Nom correct

Selon la nomenclature de l’IUBMBEnzyme, l’enzyme est appelée « ATP phosphohydrolase (H+-transport) ». Cependant, le nom « ATP synthase » reflète plus clairement la fonction principale de l’enzyme et est aujourd’hui le plus répandu.
L’autre nom qui était couramment utilisé dans le passé est « H+-ATPase », parfois un « FOF1 H+-ATPase » plus précis. Après la découverte de nombreux autrestypes de pompes à protons pilotées par l’ATP, ces anciens noms sont moins utilisés.
Les autres noms utilisés pour l’ATP synthase sont:
F1-ATPase
FOF1-ATPase
ATPase de type F ou simplement F-ATPase
ATPase de transport H+
ATPase mitochondriale
facteurs de couplage (F0, F1 et CF1)
ATPase chloroplastique
ATPase bactérienne Ca2+/ Mg2+
complexe ATP synthase
Complexe V (cinq)

Rôle physiologique de l’ATP synthase

Pour faire court, la fonction principale de l’ATP synthase dans la plupart des organismes est la synthèse de l’ATP. D’où le nom. Cependant, dans certains cas, la réaction inverse, c’est-à-dire la pompe à protons transmembranaire alimentée par l’hydrolyse de l’ATP est plus importante. Un exemple typique: les bactéries anaérobies produisent de l’ATP par fermentation, et l’ATP synthase utilise l’ATP pour générer la force protonmotrice nécessaire au transport ionique et à la motilité des flagelles.
De nombreuses bactéries peuvent vivre à la fois de la fermentation et de la respiration ou de la photosynthèse. Dans un tel cas, la synthèse d’ATP fonctionne dans les deux sens.
Un problème important est de contrôler l’activité de pompage de protons de l’ATP synthase entraînée par l’ATP afin d’éviter une hydrolyse inutile de l’ATP dans des conditions où aucune force protonmotrice ne peut être générée (par exemple membrane endommagée par une fuite, découpleur présent, etc.). Dans ce cas, l’hydrolyse de l’ATP devient un problème, car elle peut rapidement échanger le pool d’ATP intecellulaire. Pour éviter cette situation, toutes les ATP synthases sont équipées de mécanismes de régulation qui suppriment l’ATPase-activité si aucune force protonmotrice n’est présente. Le degré d’inhibition de l’hydrolyse de l’ATP dépend de l’organisme. Chez les plantes (dans les chloroplastes), où il est nécessaire de préserveRLA piscine ATP pendant toute la nuit, l’inhibition est très forte: l’enzyme n’a pratiquement aucune activité ATPase. En revanche, chez les bactéries anaérobies où l’ATP synhase est la principalegénérateur de la force protonmotrice, une telle inhibition est très faible. L’ATP synthase mitochondriale est quelque partentre.

Différences entre les ATPases F-, A-, V-, P- et E

• « L’ATPase de type F » est juste un autre nom pour l’ATP synthase; la lettre « F » vient du « facteur de phosphorylation ».Les F-ATPases sont présentes dans les bactéries, les mitochondries et les chloroplastes. Leur fonction principale dans la plupart des cas est la synthèse de l’ATP au détriment de la différence de potentiel transmembraneelectrochimique du proton. Chez certaines bactéries, cependant, la fonction primaire de l’enzyme est inversée: elle hydrolyse l’ATP pour générer cette différence de potentiel. Les ATPases de type F in vitro peuventfonctionner dans les deux sens en fonction des conditions expérimentales.
  On trouve également quelques ATPases de type F Na+-bactériennes.
• Des ATPases de type A ont été trouvées chez les Archées, leur fonction est similaire à celle de l’ATP synthase de type F, mais structurellement elles sont très similaires aux ATPases de type V (voir ci-dessous).
• Les H+-ATPases de type V ont été initialement trouvées dans les vacuoles eucaryotes. Leur fonction principale est le pompage de protons (ou Na+) entraîné par l’ATP pour acidifier l’intérieur du vacuol.
• Les ATPases de type P (parfois appelées ATPases E1-E2) pompent une variété d’ions à travers la membrane et se trouvent dans les bactéries et dans de nombreux organites cellulaires eucaryotes.
• ATPases de type E (ne pas mélanger avec des ATPases E1-E2!) est une famille d’enzymes qui hydrolysent des substances extracellulaires (voir la page Web Ecto-ATPase d’HerbertZimmermann pour plus de détails)

Les ATPases de type F, A et V sont des complexes multi-unités, similaires en termes d’architecture globale, et ont très probablement le même mécanisme catalytique central. Leur transport transmembranaire de protons (ou Na+ dans certaines F-ATPases), réalisé par la rotation d’un certain complexe de sous-unités par rapport au reste de l’enzyme, avec atphydrolyse (ou synthèse dans les A- et F-ATPases).
Les caractéristiques communes pour eux sont: forme « champignon », domaine catalytique hexamérichydrophile de type Alpha 3 Bêta 3 avec une sous-unité Gamma à l’intérieur. L’acte catalytique effectué par ces enzymes ne comprend pas d’intermédiaire enzymatique phosphorylé.
La partie translocatrice de protons de ces enzymes est composée d’un oligomère de sous-unité en forme d’anneau (sous-unité c dans le cas d’ATPases de type F); chaque sous-unité porte un groupe carboxyle extrêmement important approximativement au milieu de son deuxième transmembranehélix. Ce groupe carboxyle est directement impliqué danstrlocation du proton.
Les ATPases de type P sont une famille assez différente de pompes entraînées par l’ATP à translocation d’ions. La plupart d’entre eux sont également des protéines membranaires multisubunitaires; un grand f effectue à la fois l’atphydrolyse et le pompage ionique. Il existe de nombreuses sous-familles différentes d’ATPases de type P, généralement classées en fonction de l’ion qu’elles transportent. La P-ATPase de pompage H+, Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Ag+ Etag2+, Zn2+, Co2+, Pb2+, Ni2+, Cd2+, Cu+ et Cu2+ sont décrits.
Pendant l’hydrolyse de l’ATP par un P-Atpasà un certain stade du cycle catalytique, le phosphate est transféré à l’un des résidus Asp de l’enzyme. There is no evidence (neitherstructural nor functional) for rotary catalysis in P-type ATPases.Typical examples of such enzymes are yeast plasma membrane H+ATPase, K+/Na+ membraneATPase, Ca2+ membraneATPase.

1) Pedersen, P. L., andCarafoli, E. (1987) Ion motive ATPases. I. Ubiquity, properties, andsignificance to cell function. Trends Biochem. Sci. 4:146-150. 2) ATPaseDatabase de type P (Par Kristian B. Alexsen, Institut suisse de Bioinformatique) 3) Kawasaki-Nishi S, Nishi T, Forgac M. (2003) Translocation de protons entraînée par hydrolyse de l’ATP dans les V-ATPases. FEBS Lett. 545(1): 76-85. 4) Perzov N, Padler-Karavani V, Nelson H, Nelson N. (2001) Caractéristiques des V-ATPases qui les distinguent des F-ATPases. FEBS Lett. 504(3): 223-8.

L’architecture et la composition en sous-unités de l’ATP synthase

L’ATP synthase est un grand complexe protéique asymétrique en forme de champignon. L’enzyme bactérienne la plus simple (voir le dessin ci-dessous) est composée de 8 types de sous-unités, dont 5 forment la partie hydrophile catalytique F1 (le « chapeau » du champignon). Ces sous-unités sont nommées par des lettres grecques (Alpha, Bêta, Gamma, Delta et Epsilon) en fonction de leur poids moléculaire. La partie FO translocatrice de protons est composée de sous-unités de 3 types nommés a, b et c.

La partie catalytique de l’ATP synthase (F1) est formée Hexamère byAlpha 3Beta 3 avec sous-unité Gamma à l’intérieur et Epsilonattaché au Gamma. La sous-unité Delta est liée au « sommet » de l’hexamère et des sous-unités b. Le segment transmembranaire hydrophobe de la sous-unité b est en contact avec la sous-unité a.Les sous-unités Gamma et Epsilon du domaine catalytique sont liées à l’oligomère en forme de matrice des sous-unités c.La translocation des protons a lieu à l’interface des sous-unités a et c.
La stoechiométrie des sous-unités est:

Chloroplast ATP synthase and the enzyme from some photosyntheticbacteriahave 2 different, although similar, b-typesubunits in the protontranslocating FO portion, a savoir b et b’, un exemplaire de chacun.
On trouve une homologie élevée pour la plupart des sous-unités de l’ATP synthase provenant de bactéries différentes et de chloroplastes.
L’enzyme mitochondriale est beaucoup plus complexe; 17 types de sous-unités différents sont décrits pour le moment. Certaines de ces sous-unités ont une homologie élevée avec leurs homologues bactériens et chloroplastiques, en particulier les sous-unités Alpha, Bêta et Gamma dans la partie F1 et les sous-unités a et c dans la partie Foporation. De nombreuses sous-unités sont uniques pour l’enzyme mitochondriale (voir le tableau de nomenclature des sous-unités pour plus de détails).Cependant, le « noyau » catalytique et translocateur de protons de l’enzyme est encore hautement homologique avec celui de l’ATPsynthase bactérienne et chloroplastique. La topologie globale de l’enzyme est également assez similaire.

La réaction catalysée

L’ATP synthase catalyse la synthèse/hydrolyse de l’ATP couplée à un proton membranaire transfer.In cas de synthèse l’apport d’énergie provient du flux protonique à travers FO en descendant la différence de potentiel protonique électrochimique transmembranaire ().En cas d’hydrolyse, l’enzyme fonctionne comme une pompe à protons entraînée par l’ATP et génère .
L’équation de la réaction catalysée est

ADP3-+ Pi2-+ nH+P <>ATP4-+ H2O +(n-1) H+ N(pH > 7.2)

Les indices « P » et « N » désignent les côtés chargés positivement et négativement de la membrane de couplage.
La valeur du pH est importante: la valeur pK pour Pi2-+ H + <> Pi- est de 7,2, tandis que les valeurs PK correspondantes pour le phosphate dans l’ADP et l’ATP sont proches de 6,9.
Cela signifie que dans l’intervalle de pH de 6,9 à 7,2, la réaction précédente n’inclura pas le piégeage des protons:

ADP3-+ Pi-+nH+P <> ATP4-+ H2O + nH + N (pH 6,9-7,2)

Cependant, en dessous de pH = 6,9, la réaction dominante est à nouveau accompagnée d’un protontrapping:

ADP2- + Pi- + nH+P <> ATP3- + H2O+ (n-1)H+N ( pH < 6.9 )

Thermodynamics of the ATP synthesis/hydrolysis

Traditionally the thermodynamics of ATP synthesis/hydrolysis isdescribed for the hydrolysis reaction:

ATP4- + H2O <> ADP3- + Pi2- + H+ ( pH > 7.2 )

« Physical Chemistry »(P.W.Atkins, 2e édition) donne une valeur de -30 kJ mol-1 (-7,16 kcal / mol) à 37oCas un changement d’énergie libre Gibb standard « biologique » (o) pour cette réaction. C’est une estimation raisonnable, pour des chiffres de -28 à -36 kJmol-1peut être trouvé dans la littérature, le plus populaire étant -30,6 kJ mol-1 (-7,3 kcal / mol).
Le changement d’énergie libre de Gibb standard, o, est la quantité totale d’énergie qui est utilisée ou libérée lors d’une réaction chimique dans des conditions standard lorsque l’activité chimique de tous les réactifs est égale à 1. En cas de réactions dans des solutions aqueuses, les activités sont généralement substituées par des concentrations (c’est-à-dire 1 M); l’activité de l’eau elle-même est considérée comme 1. Le changement d’énergie libre Gibb standard « biologique », o, est un similaireparamètre, mais est défini à pH 7, c’est-à-dire que la concentration de H + n’est pas de 1 M, mais de 10 à 7 M. C’est plus pratique et pratique, car la plupart des réactions biologiques ont lieu à pH physiologique.
Un point très important, et parfois ignoré, est que o n’est pas la quantité d’énergie disponible pour conduire d’autres réactions endothermiques dans la cellule, car les conditions dans la cellule ne sont pas standard (voir la définition ci-dessus). Le changement d’énergie réel de Gibbs est
o ‘+2,3 RT log,
où CADP, CPi, CH + et CATP sont les concentrations réelles des réactifs correspondants, R est la constante molaire du gaz (8,314 J mol-1K-1), ETT est la température dans Kelvins. Pour clarifier ce point, considérons l’exemple suivant avec les valeurs binaires qui sont proches des véritables concentrations intracellulaires:

Le changement d’énergie de Gibbs dans de telles conditions (température 310oK, ou 37oC) sera
o’+2,3 RT log (CADPCPi CH +/CATP)= -30 -19,6 = – 49,6 kJ mol-1
Ce chiffre, calculé à partir des concentrations réelles des composants de l’action, reflète l’énergie disponible comme force motrice pour tout autre processus couplé à l’hydrolyse de l’ATP dans des conditions données.
Il s’ensuit que le même 49.6 kJ mol-1 doit être fourni par le transport de protons à travers la membrane le long du gradient électrochimique pour maintenir un rapport ATP / ADP aussi élevé. Si nous supposons que 3protons sont transportés par chaque molécule d’ATP synthétisée, un gradient électrochimique H + transmembranaire de 49,6/3 = 16,5 kJ mol-1 (c’est-à-dire une force protonique de 171 mV) est nécessaire.

La conclusion de l’exemple ci-dessus est:
L’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP n’est pas fixe (ainsi que l’énergie nécessaire pour synthétiser l’ATP). Dans la première approximation, cela dépend des concentrations d’ADP, d’ATP, de Piand sur le pH. Cette énergie augmente logarithmiquement lors de la diminution de la concentration d’inADP et de Pi et lors de l’augmentation de la concentration d’ATP ou de H + (= diminue linéairement avec l’augmentation du pH). Les graphiques ci-dessous illustrent ce point, en montrant un changement dans le lors du changement de concentration d’un réactif (axe x), en supposant que les concentrations des autres réactifs sont maintenues constantes aux valeurs utilisées dans l’exemple ci-dessus (des points rouges indiquent le calculé dans cet exemple).

Pour clore cette section, je voudrais noter que bien que la dynamique de la synthèse de l’ATP décrite ici puisse sembler plutôt complexe, elle est en fait beaucoup plus complexe. Un point négligé ici était les différents états de protonation de l’ADP et de l’ATP (voir ci-dessus), l’autre est que les substrats réels de la réaction catalysée par l’ATP synthase ne sont pas des nucléotides purs, mais leurs complexes magnétiques. Cependant, comme la concentration de magnésium dans les cellules vivantes est relativement élevée et le pH est généralement supérieur à 7.2, so the descriptiongiven is still applicable for thermodynamic estimates.

1) Nicholls, D. G. and S.J. Ferguson. Bioenergetics 2,London:Academic Press, 1992. 2) Any edition of « Physical Chemistry »by P. Atkins

Driving force for ATP synthesis catalyzed by ATP synthase.

La synthèse d’ATP catalysée par l’ATP synthase est alimentée par la différence de potentiel électrochimique transmembranaire du proton, composée de deux composants: le chimique et le électrique. Plus il y a de protons d’un côté d’une membrane par rapport à l’autre, plus la force motrice d’un proton pour traverser l’membrane est élevée. Comme le proton est une particule chargée, son mouvement est également influencé par le champ électrique: la différence de potentiel électrique transmembranaire conduira les protons du côté chargé positivement au côté chargé négativement.

Un moulin à eau est une bonne analogie: la différence entre les niveaux d’eau avant et après le barrage fournit de l’énergie potentielle; le débit d’eau en descente alimente la roue; la rotation est utilisée pour effectuer certains travaux (synthèse d’ATP en notre cas).

Quantitativement est mesuré en Joules par mole (J mol-1) et est défini comme:

=-F +2.3RT(pHP-pHN),

où les « P » et « N « les indices désignent les côtés chargés positivement et négativement de la membrane de couplage; F est la constante de Faraday (96 485 C mol-1); R est la constante de gaz molaire (8,314 J mol-1K-1), T est la température en kelvins, et est la différence de potentiel électrique transmembranaire. La valeur de indique la quantité d’énergie nécessaire (ou libérée, selon la direction du flux de protons transmembranaire) pour déplacer 1 mole de protons à travers la membrane.
Il est souvent plus pratique d’utiliser non pas , mais la force protonmotrice (pmf):

pmf=- /F= -2.3RT/F(pHP-pHN)

À température ambiante (25oC), la force protonmotrice (inmillivolts, ainsi que ) est:

pmf=-59 (pHP-pHN)

En l’absence de différence de pH transmembranaire, le pmf est égal à la différence de potentiel électrique transmembranaire et peut être directement mesuré par plusieurs techniques expérimentales (distribution des ions perméats, colorants sensibles au potentiel, décalage de bande des caroténoïdes électrochromiques, etc.).Chaque unité de pH du gradient de pH transmembranaire correspond à 59 mVof pmf.
Pour la plupart des membranes biologiques impliquées dans la synthèse de l’ATP, la valeur du pmf se situe entre 120 et 200mV ( entre 11,6 et 19,3 kJ mol-1).

1) Nicholls, D.G. et S.J. Ferguson. Bioenergetics 2, Londres: Academic Press, 1992. 2) Une conférence sur le potentiel électrochimique par le Prof. A.R. Crofts 3) Cramer, W.A. et D.B. Knaff. EnergyTransduction in Biological Membranes: A Textbook of Bioenergetics, Springer-VerlagNew York/Berlin/Londres

Catalyse rotative

Le mécanisme catalytique de synthèse de l’ATP implique probablement la rotation de la sous-unité Gamma avec la sous-unité Epsilon et la sous-unité c-oligomère par rapport au reste de l’enzyme. Une telle rotation a été démontrée expérimentalement pour l’hydrolyse de l’ATP découplée en protontranslocation. De plus, des expériences récentes ont révélé, que si Gammasubunit est mécaniquement forcé en rotation, la synthèse de l’ATP a lieumême sans translocation de protons FO-portion.
Il semble très probable qu’une telle rotation ait lieu in vivo. Cependant, il n’existe aucune preuve expérimentale directe d’un tel mécanisme rotatif dans l’intactenzyme dans des conditions physiologiques.
Le mécanisme proposé est le suivant:

1. Entraînés par la force de protonmotiv, les protons sont transférés à travers la partie FO de l’enzyme. Ce transfert entraîne la rotation de l’anneau de la sous-unité c par rapport aux sous-unités a et b (voir ici pour plus de détails).
2. La rotation est transmise aux sous-unités Gamma et Epsilon qui sont liées au cycle de la sous-unité c. La rotation de la sous-unité Gamma asymétrique mécaniquementprovoque des changements conformationnels dans l’Alpha 3 Bêta 3-hexamère. Chaque rotation de 120 degrés de la sous-unité Gamma renforce l’un des 3 sites catalytiques situés à l’interface Alpha-Bêta dans une conformation ouverte. Une molécule d’ATP fraîchement synthétisée est libérée etle phosphate et l’ADP sont liés à la place. Une affinité élevée du site ouvert le phosphate altère le rebindage de l’ATP et favorise la liaison à l’ADP.
3. La rotation va plus loin, la sous-unité Gamma transforme un autre degré 120 forçant le site suivant dans la conformation ouverte, et l’ADP et le phosphate liés au site ouvert précédent sont occlus et l’atpsynthèse a lieu. La molécule d’ATP formée est libérée lorsquela sous-unité GAMMA fait un tour de 360 degrés et ouvre à nouveau le site.

1) W. Junge, H. Lill, andS. Engelbrecht. (1997) ATP synthase:anelectrochemical transducer with rotatory mechanics. Trends Biochem.Sci. 22(11):420-423, . 2) H. Wang and G. Oster. (1998) Energytransduction in the F1 motor of ATP synthase. Nature 396 (6708):279-282. 3) Weber, J., and Senior, A. E. (2003) ATPsynthesis driven by proton transport in F1FO-ATPsynthase. FEBS Lett. 545(1): 61-70. 4) Beaux films à http://nature.berkeley.edu/~hongwang/Project/ATP_synthase/

Inhibiteurs de l’ATP synthase

L’activité de l’ATP synthase est spécifiquement inhibé par plusieurs composés (organiques et inorganiques). La plupart de ces inhibiteurs sont très toxiques, donc une grande prudence et des précautions de sécurité appropriées sont essentielles lorsque vous travaillez avec eux (il n’est pas très surprenant que nous soyons malheureux lorsque NOTRE ATP synthase est bloquée!).La plupart des inhibiteurs sont spécifiques de la partie FO translocatrice de protons ou de la partie hydrophile F1, de sorte que la section ci-dessous est divisée en conséquence.

Inhibiteurs de FO

Oligomycine

Oligomycine A

L’oligomycine est l’inhibiteur qui a donné le nom « FO » à la partie membranaire de l’ATP synthase. La lettre d’indice « O » en FO (pas zéro!) provient de la sensibilité à l’oligomycine de ce facteur d’hydrophobicphosphorylation dans les mitochondries.
L’oligomycine se lie à l’interface de la sous-unité a et de l’oligomère du cycle c et bloque la translocation rotative du proton en FO. Si l’enzyme est bien couplée, l’activité de F1est également bloquée. En raison de ce dernier phénomène, une sous-unité de la portion mitochondriale F1 qui relie F1 à FO a été nommée Protéine conférant la sensibilité à l’oligomycine (OSCP).Cette sous-unité est essentielle pour un bon couplage entre F1 et FO et rend l’activité ATPase de F1 sensible à l’oligomycine, inhibiteur de FO, d’où son nom.
L’oligomycine est spécifique de l’ATP synthase mitochondriale et, en concentration micromolaire, bloque efficacement le transport des protons à travers la FO. Cet inhibiteur agit également dans certaines enzymes bactériennes qui présentent une grande similarité avec l’ATP synthase mitochondriale, par exemple l’enzyme de la bactérie pourpre Rhodobacter capsulatus. Mais l’ATP synthase des chloroplastes et de la plupart des bactéries (y compris Escherichia coli) a une faible sensibilité à l’oligomycine.
Il convient également de noter que l’oligomycine à des concentrations élevées affecte également l’activité de la F1 mitochondriale.

DCCD

DCCD

DCCD (abbreviation for Dicyclohexylcarbodiimide; also known as DCC, as N,N’-dicyclohexylcarbodiimide, as Bis(cyclohexyl)carbodiimide, and as 1,3-dicyclohexylcarbodiimide) is a small organic molecule thatcan covalently modify protonated carboxyl groups. Lorsqu’il est ajouté à l’ATP synthase à un pH supérieur à 8, le DCCD réagit presque exclusivement avec le groupe carboxyle du résidu d’acide aminé acide conservé de la sous-unité c (c’est pourquoi la sous-unité c est parfois appelée « protéine de liaison au DCCD »). la modification du groupe carboxyle dans une seule sous-unité c suffit à rendre l’oligomère c entier inactif. Parce que DCCD se lie de manière covalente à la sous-unité c, cette inhibition est irréversible.
Le groupe carboxyle du résidu d’acide aminé conservé dans la sous-unité c-sous-unité est présent dans toutes les ATP synthases connues à ce jour. Le DCCD est donc un inhibiteur universel qui peut fonctionner dans les enzymes bactériennes, mitochondriales et chloroplastiques. De plus, les ATPASES de transport de protons de type V et A sont également sensibles au DCCD pour la même raison. Les ATP synthases transporteuses de sodium sont également efficacement inhibées par le DCCD.
À pH inférieur (1 et l’inactive. Donc, ce composé peut être considéré comme un inhibiteur de FO et de F1. Cependant, l’inhibition de la FOis est très spécifique, bien définie et nécessite une concentration de DCCD beaucoup plus faible, de sorte que cet inhibiteur est généralement utilisé comme FO-spécifique.