ATP szintáz (fof1-komplex): Részletes információ az enzimről

ATP szintáz GYIK

az ATP szintázzal kapcsolatos Gyakran Ismételt Kérdések (GYIK) listája azzal a feltételezéssel íródott, hogy az olvasó rendelkezik némi háttérismerettel a biokémia, az enzimológia és a fizikai kémia területén.
ez nem egy áttekintő cikk vagy valami hasonló; nincsenek utalások vagy kreditek, és nincs részletes leírás az egyes információk felhasználásával kapcsolatos kísérletekről. Ha érdekel gettinginto részletek, csak írj egy e-mailt (feniouk atpsynthase.info) és örömmel megvitatom az alábbi kérdéseket.
ajánlott olvasmány adunk egyes szakaszok alatt ““-jel.

Tartalomjegyzék

helyes név
az ATP szintáz fiziológiai szerepe
Az F-, A-, V-, P-és E-Atpázok közötti különbségek
az ATP szintáz architektúrája és alegysége
a reakció katalizált
az ATP szintézis/hidrolízis Termodinamikája
az ATP szintáz által katalizált ATP szintézis hajtóereje.
rotációs katalízis
az ATP-szintáz inhibitorai
az FO inhibitorai
Az F1 inhibitorai
Proton/ATP Arány
az ATP-szintáz helye
hány katalitikus hely van az enzimnek?
milyen gyors az ATP szintáz?
Proton transzlokáció keresztül fo
Mi a béta DELSEED szekvencia?
kaphatok választ az itt fel nem sorolt kérdésre?

helyes név

az IUBMBEnzyme nómenklatúra szerint az enzimet”ATP foszfohidroláznak (H+-transzporter)” nevezik. Az”ATP-szintáz” név azonban jobban tükrözi az enzim elsődleges funkciójátés manapság a legszélesebb körben elterjedt.
a másik név,amelyet a múltban gyakran használtak, a “H+-ATPase”, néha pontosabb “FOF1 H+-ATPase”. Sok más felfedezése utánaz ATP-vezérelt protonpumpák típusai ezeket a régi neveket kevésbé használják.
a többi nevet, hogy használták ATP szintáz a következők:
F1-ATPáz
FOF1-ATPáz
F-típusú ATPáz vagy egyszerűen F-ATPáz
H+-szállító ATPáz
mitokondriális ATPáz
kapcsolási tényezők (F0, F1és CF1)
kloroplaszt ATPáz
bakteriális Ca2+/Mg2+ATPáz
ATP szintáz komplex
komplex V (öt)

az ATP szintáz fiziológiai szerepe

hosszú történet rövidítése érdekében az ATP szintáz elsődleges funkciója a legtöbb organizmusban az ATP szintézis. Ezért a név. Bizonyos esetekben azonban a fordított reakció, azaz transzmembrán protonpumpálásaz ATP hidrolízis által táplált energia fontosabb. Tipikus példa: az anaerob baktériumok ATP-t termelnek erjedés, az ATP-szintáz pedig ATP – t használ az ionszállításhoz és a flagella mozgékonyságához szükséges protonmotoros erő előállításához.
sok baktérium élhet mind az erjedésből, mind a légzésből vagy a fotoszintézisből. Ebben az esetben az ATP szintetikusmindkét módon működik.
fontos kérdés az ATP-szintáz ATP-vezérelt protonpumpáló aktivitásának szabályozása annak érdekében, hogy elkerüljük a pazarló ATP-hidrolízist olyan körülmények között, amikor nem keletkezhet protonmotoros erő (pl. szivárgássérült membrán, leválasztó jelenléte stb.). Ebben az esetben az ATP hidrolízis problémává válik,mert gyorsan képes exchaust az intecelluláris ATP medence. A helyzet elkerülése érdekében minden ATP-szintáz olyan szabályozó mechanizmusokkal van felszerelve, amelyek elnyomják az Atpázistaktivitást, ha nincs protonmotoros erő. Az ATP hidrolízis gátlásának mértékea szervezettől függ. Növényekben (kloroplasztokban), ahol meg kell őrizniatp medence egész éjszaka, a gátlás nagyon erős: az enzim alig rendelkezik ATPáz aktivitással. Ezzel szemben az anaerob baktériumokban, ahol az ATP Szinház a főa protonmotoros erő generátora, az ilyen gátlás nagyon gyenge. A mitokondriális ATP szintáz valahol vanközött.

az F-, A-, V-, P-és E-Atpázok közötti különbségek

• az”F-típusú ATPáz” csak egy másik neve az ATP-szintáznak; az “F”betű a “foszforilációs Faktorból”származik.Az F-Atpázok baktériumokban, mitokondriumokban és kloroplasztokban vannak jelen. Fő funkciójuk a legtöbb esetben az ATP szintézis a transzmembránelektrokémiai protonpotenciál különbség rovására. Egyes baktériumokban azonban az enzim elsődleges funkciója megfordul: az ATP-t thidrolizálja, hogy létrehozza ezt a potenciális különbséget. Az In vitro F típusú Atpázok képeseka kísérleti körülményektől függően mindkét irányban működnek.
  néhány Na+-bakteriális F-típusú ATPáz is megtalálható.
• A-típusú Atpázokat találtak Archaea, funkciójuk hasonló az F-típusú ATP-szintázéhoz, de szerkezetileg nagyon hasonlóak a V-típusú Atpázokhoz (lásd alább).
• V-típusú H+-Atpázokat kezdetben eukarióta vacuolákban találtak. Elsődleges funkciójuk az ATP-vezérelt proton (vagy Na+) szivattyúzás a vacuol belső megsavanyításához.
• P-típusú Atpázok (néha E1-E2 Atpázoknak nevezik) különböző ionokat pumpálnak a membránba, és megtalálhatók a baktériumokban és a manyeukarióta sejtszervecskékben.
• E-típusú Atpázok (ne keverjük össze az E1-E2 Atpázokkal!) az ExtracellularATP hidrolizáló enzimcsaládja (lásd HerbertZimmermann Ecto-ATPase weboldalát a részletekért)

az F-, A-és V-típusú Atpázok multiszubunit komplexek, hasonlóak az overallarchitektúra szempontjából, és valószínűleg ugyanazzal a mag katalitikus mechanizmussal rendelkeznek. Ezekpár transzmembrán proton (vagy Na+ egyes F-Atpázokban) transzport,amelyet az enzim többi részéhez képest komplex alegységek elforgatásával érnek el Atfidrolízissel (vagy szintézis A – és F-Atpázokban).
a közös jellemzők számukra: “gomba” alakú, alfa – 3 béta-3 típusú hexamerichydrophil katalitikus domén, benne Gamma alegységgel. Az ezen enzimek által végzett katalitikus hatás nem tartalmaz foszforilált enzimetköztes.
ezeknek az enzimeknek a protontranszlokáló része egy gyűrű alakú alegységből áll oligomer (C-alegység az F-típusú Atpázok esetén); mindegyik alegység kritikusan fontos karboxilcsoportot visel, körülbelül a második transzmembranehelix közepén. Ez a karboxilcsoport közvetlenül részt veszproton transzlokáció.
A P-típusú Atpázok egészen más család ofion-transzlokáló ATP-vezérelt szivattyúk. Legtöbbjük szintén multiszubunitmembrán fehérjék; egy nagy f mind Athidrolízist, mind ionszivattyúzást végez. Sok különböző alcsalád vanp típusú Atpázok, általában az általuk szállított ion szerint osztályozva. H+, Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Ag + andAg2+, Zn2+, Co2+, Pb2+, Ni2+, Cd2+, Cu+ és Cu2+ pumpáló p-ATPáz leírása.
az ATP hidrolízis során egy P-ATP-Vela katalitikus ciklus egy bizonyos szakaszában a foszfát átkerülaz enzim egyik Asp-maradéka. There is no evidence (neitherstructural nor functional) for rotary catalysis in P-type ATPases.Typical examples of such enzymes are yeast plasma membrane H+ATPase, K+/Na+ membraneATPase, Ca2+ membraneATPase.

1) Pedersen, P. L., andCarafoli, E. (1987) Ion motive ATPases. I. Ubiquity, properties, andsignificance to cell function. Trends Biochem. Sci. 4:146-150. 2) P-típusú ATPaseDatabase (Kristian B. Alexsen, Svájci bioinformatikai Intézet) 3 ) Kawasaki-Nishi S, Nishi T, Forgac M. (2003) Proton transzlokáció, amelyet ATP hidrolízissel hajtanak végre V-Atpázokban. FEBS Lett. 545(1): 76-85. 4) Perzov N, Padler-Karavani V, Nelson H, Nelson N. (2001) jellemzői ofV-Atpázok, amelyek megkülönböztetik őket az F-Atpázoktól. FEBS Lett. 504(3): 223-8.

az ATP szintáz architektúrája és alegysége

az ATP szintáz egy nagy gomba alakú aszimmetrikus fehérje komplex. Aegyszerű bakteriális enzim (lásd az alábbi rajzot) 8 alegységtípusból áll, amelyek közül 5 képezi a katalitikus hidrofil F1-részt (a gomba “sapkáját”). Ezeket az alegységeket görög betűkkel (alfa,béta, Gamma, Delta és epszilon) nevezik el molekulasúlyuknak megfelelően. A proton transzlokáló fo rész 3 A, b és c típusú alegységből áll.

az ATP szintáz (F1) katalitikus része az ATP szintáz (F1) katalitikus részét képezi byalpha 3beta 3 hexamer, benne Gamma alegységgel és epszilonnal a gammához rögzítve. A Delta alegység a B alegység “tetejéhez” van kötve.a B alegység hidrofób transzmembrán szegmense érintkezik az a alegységgel.A katalitikus domén Gamma és Epsilon alegységei a c-alegységek tering alakú oligomerjeihez kötődnek.A Proton transzlokáció az A és c alegységek felületén történik.
az alegységek sztöchiometriája:

Chloroplast ATP synthase and the enzyme from some photosyntheticbacteriahave 2 different, although similar, b-typesubunits in the protontranslocating FO portion, nevezetesen b és b’, mindegyik egy példánya.
magas homológia található a legtöbb ATP-szintáz alegységnélkülönbözőbaktériumok és kloroplasztok.
a mitokondriális enzim sokkal összetettebb; jelenleg 17 különböző típusú alegységet írnak le. Ezen alegységek némelyikének magas a homológiája a bakteriális és a kloroplaszt megfelelőivel, különösen az alfa, béta és Gamma alegységekkel az F1 részben, valamint az A és c alegységekkel a Foportusban. Számos alegység egyedülálló a mitokondriális enzim számára(lásd az alegység nómenklatúra táblázata részleteket).Az enzim katalitikus és proton transzlokáló “magja” azonban még mindig erősen homologikus a bakteriális és kloroplaszt ATP-Szintázéval. Az enzim általános topológiája szintén meglehetősen hasonló.

a reakció katalizált

ATP szintáz katalizálja ATP szintézis/hidrolízis kapcsolt totranszmembrán proton transfer.In szintézis esetén az energiabevitel a protonikus fluxustól a transzmembránelektrokémiai protonpotenciál különbségen keresztül érkezik ().Hidrolízis esetén az enzim ATP-vezérelt protonpumpaként működik, és keletkezik.
a katalizált reakció egyenlete

ADP3- + Pi2- + nH+P <> ATP4- + H2O+ (n-1)H+N ( pH > 7.2 )

A “P” és “N” indexek a csatlakozó membrán pozitív és negatív töltésű oldalát jelölik.
a pH érték fontos: a Pi2- + H+<> Pi – pK értéke 7,2, míg az ADP-ben és az ATP-ben a foszfát megfelelő pK-értéke közel 6,9.
ez azt jelenti, hogy a pH-intervallum 6,9 – 7,2 a prevailingreaction nem tartalmazza csapdába protonok:

ADP3 – + Pi – + nH+P <> ATP4- + H2O+ nh+n ( ph 6,9-7,2 )

a pH = 6,9 alatt azonban az uralkodó reakciót ismét protontrapping kíséri:

ADP2- + Pi- + nH+P <> ATP3- + H2O+ (n-1)H+N ( pH < 6.9 )

Thermodynamics of the ATP synthesis/hydrolysis

Traditionally the thermodynamics of ATP synthesis/hydrolysis isdescribed for the hydrolysis reaction:

ATP4- + H2O <> ADP3- + Pi2- + H+ ( pH > 7.2 )

“Physical Chemistry”(P.W.Atkins, 2. kiadás) -30 kJ mol-1 (-7,16 kcal/mol) értéket ad 37ocas “biológiai” standard Gibbsfree energia változás (o) errereakció. Ez egy ésszerű becslés, a -28-tól -36 kJmol-1-ig terjedő számokmegtalálható az irodalomban, a legnépszerűbb -30,6 kJ mol-1(-7,3 kcal/mol).
a standard Gibbsfree energiaváltozás,o, az a teljes energiamennyiség, amelyet vagy felhasználnak, vagy felszabadítanak egy vegyi reakció során standard körülmények között, amikor az összes reagens kémiai aktivitása egyenlő 1-gyel. Vizes oldatok reakciói esetén a tevékenységeket általában koncentrációk (azaz 1 M) helyettesítik; maga a víz aktivitása 1. A “biológiai” standard Gibbsfree energiaváltozás, o, hasonló paraméter, de a pH 7-nél van meghatározva, azaz a H+koncentrációja nem 1 M, hanem 10-7M. praktikusabb és kényelmesebb,mivel a legtöbb biológiai reakció fiziológiai pH-n zajlik.
nagyon fontos, és néha figyelmen kívül hagyott pont, hogy o nem a rendelkezésre álló energia mennyisége, hogy más, endoterm reakciókat hajtson végre a sejtben, mert a cellában lévő Feltételek nem szabványosak(lásd a fenti meghatározást). A tényleges Gibbs energiaváltozás
o’+ 2,3 RT log,
ahol a CADP,CPi, CH+és CATP a megfelelő reagensek tényleges koncentrációja,R a moláris gázállandó(8,314 J mol-1K-1), ést a Kelvinekben mért hőmérséklet. Hogy ezt a pontot világossá tegyük, vegyük figyelembe a következő példát aazok a határtalan értékek, amelyek közel állnak a valódi intracelluláris koncentrációkhoz:

A Gibbs energia változás ilyen körülmények között (hőmérséklet 310oK,vagy 37oc) lesz
o’+ 2,3 rt log ( cadpcpi Ch+ / catp )= -30 – 19,6 = – 49,6 kJ mol-1
ez a szám, amely a Hatáskomponensek tényleges koncentrációjából számítódik ki, tükrözi az adott körülmények között ATP-hidrolízissel összekapcsolt bármely más folyamat hajtóerejeként rendelkezésre álló energiát.
ebből következik, hogy ugyanaz a 49.6 kJ mol-1-et kell biztosítania proton transzport a membránon keresztül az elektrokémiai gradiensen keresztül, hogy ilyen magas ATP/ADP arányt tartson fenn. Ha feltételezzük, hogy minden egyes szintetizált ATP-molekulára 3 protont szállítunk, akkor az atranszmembrán H + elektrokémiai gradiens 49,6 / 3= 16,5 kJ mol-1(azaz 171 mV protonmotivorce) szükséges.

a fenti példa következtetése:
az ATP hidrolízis által biztosított energia nincs rögzítve (valamint aaz ATP szintetizálásához szükséges energia). Az első közelítés az ADP, ATP, Pi és a pH koncentrációjától függ. ez az energia logaritmikusan növekszik az INTP és a Pi koncentráció csökkenése, valamint az ATP vagy a H+ koncentráció növekedése esetén (= lineárisan csökken a pH növekedésével). Az alábbi grafikonok szemléltetik ezt a pontot,bemutatva a változását az egyik reagens (x tengely) koncentrációjának változásakor, feltételezve, hogy a többi reagens koncentrációját a fenti példában használt konstans értékek tartják (piros pontok jelzik a ebben a példában kiszámítva).

ennek a szakasznak a bezárásához szeretném megjegyezni, hogy bár az itt leírt ATP szintézis termodinamikája meglehetősen bonyolultnak tűnhet, valójában sokkal összetettebb. Az egyik itt elhanyagolt pont a különböző ADP és ATP protonációs állapotok voltak (lásd fent), a másik az, hogy az ATP-szintáz által katalizált reakcióban a tényleges szubsztrátok nem tiszta nukleotidok, hanem azok magnéziumkomplexei. Mivel azonban a magnéziumkoncentráció az élő sejtbenviszonylag magas, a pH általában 7 felett van.2, so the descriptiongiven is still applicable for thermodynamic estimates.

1) Nicholls, D. G. and S.J. Ferguson. Bioenergetics 2,London:Academic Press, 1992. 2) Any edition of “Physical Chemistry”by P. Atkins

Driving force for ATP synthesis catalyzed by ATP synthase.

az ATP szintáz által katalizált ATP szintézist a transzmembrán elektrokémiai protonpotenciál különbsége táplálja, két összetevőből áll: a kémiai és az elektromos. Minél több proton van a membrán egyik oldalán relatíva másik, annál nagyobb a hajtóereje annak, hogy egy proton áthaladjon amembrán. Mivel a proton egy töltött részecske, mozgása isaz elektromos mező befolyásolja: a transzmembrán elektromos potenciáljaa különbség a protonokat a pozitív töltésű oldalról a negatív töltésű felé hajtja.

a vízimalom jó analógia: a gát előtti és utáni vízszint közötti különbség potenciális energiát biztosít; a lejtőn lévő víz áramlik a keréken; a forgatást valamilyen munka elvégzésére használják (ATP szintézis a mi esetünkben).

mennyiségileg értékét Joule-ban mólonként (J mol-1) mérjük, és a következőképpen definiáljuk:

= -F + 2.3 RT (pHP – pHN),

ahol a “P” és az “n” indexek a csatlakozó membrán pozitív és negatív töltésű oldalát jelölik; F a Faraday-állandó(96 485 C MOL-1); r a moláris gázállandó(8,314 j mol-1k-1),t a hőmérséklet kelvinekben, és a transzmembrán elektromos potenciálkülönbsége involts. A értéke megmondja, mennyi energiára van szükség (vagy felszabadul, a transzmembrán proton áramlásának irányától függően) 1 mol proton mozgatásához a membránon.
gyakran kényelmesebb használni nem , de protonmotív erő (PMF):

pmf = – /F = -2.3RT/F (pHP – pHN)

szobahőmérsékleten (25oC) a protonmotív erő (inmillivolts, valamint )a következő:

pmf = – 59 (PHP – PHN)

transzmembrán pH-különbség hiányában a PMF megegyezik a transzmembránelektromos Potenciálkülönbséggel,és közvetlenül mérhető számos kísérleti technikával (azaz permeátioneloszlás, potenciálérzékeny festékek, elektrokróm karotinoid sávváltás stb.).A transzmembrán pH-gradiens minden pH-egysége 59 mVof pmf-nek felel meg.
a legtöbb ATP szintézisben részt vevő biológiai membrán esetében a pmf érték 120 és 200 mV között van ( 11,6 és 19,3 kJ mol-1 között).

1) Nicholls, D. G. és S. J. Ferguson. Bioenergetika 2, London: Academic Press, 1992. 2) előadás aelektrokémiai potenciál Prof. A. R. Crofts 3) Cramer, W. A. és D. B. Knaff. Energiaátadás a biológiai membránokban: a bioenergetika tankönyve, Springer-VerlagNew York/Berlin/London

rotációs katalízis

a katalitikus mechanizmus az ATP szintáz valószínűleg magában foglalja a gamma alegység forgását az alegységgel Együttszilon és C-alegység az enzim többi részéhez viszonyítva. Az ilyen rotációt kísérletileg kimutatták a protontranszlokációval nem összekapcsolt ATP-hidrolízis esetében. Sőt, a legújabb kísérletek azt mutatták, hogy ha a Gammasubunitot mechanikusan kényszerítik forgatásra, akkor ATP szintézis zajlik még proton-transzlokáló fo-rész nélkül is.
valószínűnek tűnik, hogy az ilyen rotáció in vivo történik. Azonban nincsközvetlen kísérleti bizonyíték az ilyen forgó mechanizmusra az intaktenzimben fiziológiai körülmények között.
a javasolt mechanizmus a következő:

1. a protonmotivoreforce által vezérelve a protonok az enzim FO részén keresztül kerülnek átvitelre. Ez az átvitel hajtja a C-alegységoligomer gyűrű forgását az A és b alegységekhez képest (lásd itt a részleteket).
2. a forgatás a C-alegységhez kötött Gamma és Epsilon alegységekbe kerül. Az aszimmetrikus Gamma alegység mechanikus forgatásakonformációs változásokat okoz az alfa 3 béta 3-hexamerben. A Gamma alegység minden 120 fokos forgatásaaz alfa-béta interfészen elhelyezkedő 3 katalitikus hely egyikét anopenált konformációvá kényszeríti. Frissen szintetizált ATP molekula szabadul fel, és helyette foszfát és ADP kötődik. A nyitott sitetofoszfát nagy affinitása rontja az ATP újracsiszolását és elősegíti az ADP kötődését.
3. a forgás tovább megy, a Gamma alegység további 120 fokban fordul elő, a következő helyet a nyitott konformációba kényszerítve, és az ADP és az előző nyitott helyhez kötött foszfát elzáródik, és ATP-szintézis történik. A képződött ATP molekula felszabadul, amikor a gamma alegység egy 360 fokos fordulatot tesz, és ismét megnyitja a helyet.

1) W. Junge, H. Lill, andS. Engelbrecht. (1997) ATP synthase:anelectrochemical transducer with rotatory mechanics. Trends Biochem.Sci. 22(11):420-423, . 2) H. Wang and G. Oster. (1998) Energytransduction in the F1 motor of ATP synthase. Nature 396 (6708):279-282. 3) Weber, J., and Senior, A. E. (2003) ATPsynthesis driven by proton transport in F1FO-ATPsynthase. FEBS Lett. 545(1): 61-70. 4) szép filmek a http://nature.berkeley.edu/~hongwang/Project/ATP_synthase/

az ATP szintáz inhibitorai

az ATP szintáz aktivitása kifejezetten gátolja számos vegyület(mind szerves, mind szervetlen). Ezeknek az inhibitoroknak a többsége nagyon mérgező, ezért nagy óvatosságés a megfelelő biztonsági óvintézkedések elengedhetetlenek a velük való munka során (ez nem túl meglepőszerencsétlenné válunk, ha az ATP-szintázunk blokkolva van!).A legtöbb inhibitor specifikus vagy proton-transzlokáló FO-részre, vagy hidrofilf1-részre, így az alábbi szakasz ennek megfelelően oszlik meg.

az FO inhibitorai

Oligomicin

Oligomicin a

az Oligomicin az inhibitor, amely az “FO” nevet adta az ATP szintáz membránba ágyazott részének. Az “O” index betű FO-ban(nem nulla!) ennek a hidrofóbnak az Oligomicin érzékenységéből származikfoszforilációs faktor a mitokondriumokban.
Az Oligomicin az a alegység és a C gyűrűs oligomer felületén kötődik, és blokkolja a rotációs proton transzlokációt FO-ban. Ha az enzim jól kapcsolódik, az F1 aktivitásaszintén blokkolva van. Ez utóbbi jelenség miatt a mitokondriális F1-részegységamely összeköti az F1-et az FO-val Oligomicin-érzékenységet biztosító fehérje (OSCP).Ez az alegység elengedhetetlen az F1 és az FO közötti jó kapcsoláshoz, és az F1 ATPáz aktivitását érzékenyvé teszi az FO inhibitor oligomicinre, innen ered a neve.
Az Oligomicin specifikus a mitokondriális ATP-szintázra és mikromoláris koncentrációbanhatékonyan blokkolja a proton transzportot az FO-n keresztül. Ez az inhibitor egyes bakteriális enzimekben is működik, amelyek magasakhasonlóság a mitokondriális ATP-szintázhoz, pl. lila baktériumból származó enzim Rhodobacter capsulatus. De a kloroplasztokból és a legtöbb baktériumból származó ATP-szintáz (beleértve az Escherichia coli-t is)alacsony érzékenységgel rendelkezik az oligomicinnel szemben.
azt is meg kell jegyezni, hogy az oligomicin nagy koncentrációban is befolyásolja a mitokondriális F1 aktivitását.

DCCD

DCCD

DCCD (abbreviation for Dicyclohexylcarbodiimide; also known as DCC, as N,N’-dicyclohexylcarbodiimide, as Bis(cyclohexyl)carbodiimide, and as 1,3-dicyclohexylcarbodiimide) is a small organic molecule thatcan covalently modify protonated carboxyl groups. Ha 8 feletti pH-n adják az ATP-szintázhoz, a DCCD szinte kizárólag a C alegység konzervált savas aminosav-maradékának karboxilcsoportjával reagál (ezért a c alegységet néha “DCCD-kötő fehérjének”nevezik). a karboxilcsoport egyetlen c-alegységben történő módosítása elegendő ahhoz, hogy az egész c-gyűrűs oligomer inaktív legyen. Mivel a DCCD kovalensen kötődik a c-alegységhez, ez a gátlás visszafordíthatatlan.
A C-alegység konzervált aminosavmaradékának karboxilcsoportja jelen van az összes eddig ismert ATP-szintázban. Tehát a DCCD egy univerzális inhibitor, amely képes működni a bakteriális, mitokondriális és kloroplaszt enzimekben. Ezenkívül a V-és a-típusú protont szállító ATP-k szintén érzékenyek a DCCD-re ugyanezen okból. A nátriumot szállító ATP-szintázokat a DCCD is hatékonyan gátolja.
alacsonyabb pH (1 és inaktiválja. Tehát ez a vegyület képesmind az FO, mind az F1 inhibitorának kell tekinteni. A foi-k gátlása azonban nagyon specifikus, jól definiált, és sokkal alacsonyabb DCCD-koncentrációt igényel, ezért általában ezt a gátlót használják fo-specifikusként.