imgt Aide-m inktummoire
Încărcare, atomi donori și acceptori de hidrogen și polaritatea lanțurilor laterale de aminoacizi
- încărcarea lanțurilor laterale de aminoacizi
- atomi donori și acceptori de hidrogen ai lanțurilor laterale de aminoacizi
- polaritatea lanțurilor laterale de aminoacizi
încărcarea lanțurilor laterale de aminoacizi
sarcina pe lanțul lateral de aminoacizi depinde de PK al AA (tabelul 1) și de pH-ul soluției.
- negativ încărcat (lanțuri laterale acide): acid aspartic și acid glutamic
la un pH superior pK (Tabelul 2), lanțurile carboxilice pierd un ion H+ (proton)și sunt încărcate negativ. Prin urmare, sunt acide.
la un pH inferior pK, lanțurile laterale ale acidului aspartic și acidului glutamic sunt neîncărcate.
- încărcate pozitiv (lanțuri laterale de bază): lizină, arginină și histidină
la un pH superior pK (Tabelul 2), lanțurile laterale amine sunt neîncărcate.
la un pH inferior pK, lanțurile de lizină, arginină și histidinezidă acceptă un ion H+ (proton) și suntpozitiv încărcat. Prin urmare, ele sunt de bază.
Tabelul 1: pK al grupului lanțului lateral de aminoacizi.PK al grupului lanțului lateral este pH-ul la care se încarcă exact jumătate dintr-o grupare carboxilicor amină.
| aminoacid | pK din grupul lanțului lateral |
|---|---|
| acid Aspartic | 3.9 |
| acid Glutamic | 4.2 |
| lizină | 10,5 |
| arginină | 12,5 |
| histidină | 6.0 |
lanțul lateral de arginină este foarte de bază, deoarece sarcina sa pozitivă este stabilizată prin rezonanță.
cei doi nitrogeni ai lanțului lateral histidină au o afinitate relativ slabă pentru un H+și sunt doar parțial pozitivi la pH neutru.
Tabelul 2: încărcarea lanțurilor laterale ale aminoacizilor.Sunt afișate numai lanțurile laterale.
la pH=7, lanțurile laterale ale celor 5 aminoacizi sunt încărcate.
lanțuri laterale neîncărcate
cincisprezece AA au lanțuri laterale neîncărcate. Acestea sunt: A, N, C, Q, G, I, L, M, F, P, S, T, W, Y, V.
atomi donori și acceptori de hidrogen ai lanțurilor laterale de aminoacizi
Faceți clic aici pentru nomenclatura atomilor de aminoacizi.
- 3 aminoacizi (arginină, lizină și triptofan) au atomi donatori de hidrogen în lanțurile lor laterale.
- 2 aminoacizi (acid aspartic, acid glutamic) au atomi acceptori de hidrogen în lanțul lor lateral.
- 6 aminoacizi (asparagină, glutamină, histidină, serină, treonină și tirozină) au atât donor de hidrogenși atomi acceptori în lanțurile lor laterale.
Tabelul 3: atomi donori și acceptori de hidrogen în lanțuri laterale de aminoacizi.
a între paranteze, numărul de „hidrogeni sp” pe care un atom donator îl poate dona, dacă este mai mult de unul.
b între paranteze, numărul de legături de hidrogen pe care un atom acceptor le poate accepta, dacă sunt mai multe.
- 9 aminoacizii (alanină, cisteină, glicină, izoleucină, leucină, metionină, fenilalanină, prolină, valină) nu au atomi donori sau acceptori de hidrogen în lanțurile lor laterale.
polaritatea lanțurilor laterale de aminoacizi
lanțurile laterale de aminoacizi cu atomi donori de hidrogen și/sau acceptori sunt polari
lanțurile laterale de aminoacizi fără atomi donori de hidrogen și/sau acceptori sunt nepolari
există 10 aminoacizi nepolari (inclusiv triptofanul, în ciuda unui atom donator de hidrogen): A, C, G, I, L, M, F, P, V, W.
acești aminoacizi nepolari:
- tind să-și grupeze lanțurile laterale împreună în interiorul proteinelor.
- sunt frecvent implicați în interacțiunile Van der Waals.
cisteinele pereche permit legături disulfidice.