Syntaza ATP (kompleks FOF1): szczegółowe informacje na temat enzymu

syntaza ATP FAQ

Ta lista najczęściej zadawanych pytań (FAQ) na temat syntazy ATP jest napisana z założeniem, że czytelnik ma pewne zaplecze w biochemii, enzymologii i Chemii Fizycznej.
To nie jest artykuł przeglądowy, czy coś w tym rodzaju. nie ma tu żadnych opisów czy napisów, nie ma też szczegółowego opisu eksperymentów. Jeśli jesteś zainteresowany poznaniem szczegółów, po prostu napisz do mnie e-mail (feniouk atpsynthase.info) i chętnie omówię każde z pytań.
zalecane czytanie jest dodawane dla niektórych sekcji w „„-podpisz.

tabela zawartości

Prawidłowa nazwa
fizjologiczna rola syntazy ATP
różnice między F-, A-, V-, P-I E-Atpazami
architektura i skład podjednostek syntazy ATP
reakcja katalizowana
Termodynamika syntezy/hydrolizy ATP
siła napędowa syntezy ATP katalizowanej przez syntazę ATP.
kataliza rotacyjna
inhibitory syntazy ATP
inhibitory FO
inhibitory F1
stosunek Proton/ATP
lokalizacja syntazy ATP
ile miejsca katalitycznego ma enzym?
jak szybka jest syntaza ATP?
translokacja protonów przez FO
co to jest Sekwencja Beta DELSEED?
Czy Mogę uzyskać odpowiedź na pytanie nie wymienione tutaj?

poprawna nazwa

zgodnie z nomenklaturą Iubmbenzymu enzym nazywa się „fosfohydrolaza ATP (H+ -)”. Jednak nazwa „syntaza ATP” w większym stopniu odzwierciedla podstawową funkcję enzymu i obecnie jest najbardziej rozpowszechniona.
inną powszechnie używaną w przeszłości nazwą jest „H+-ATPase”,czasem bardziej precyzyjną „FOF1 H+-ATPase”. Po odkryciu wielu innych typów pomp protonowych napędzanych ATP te stare nazwy są mniej używane.
Inne nazwy, które zostały użyte dla syntazy ATP to:
F1-Atpaza
fof1-Atpaza
Atpaza typu F lub po prostu f-Atpaza
H+-Transportująca Atpaza
mitochondrialna atpaza
czynniki sprzęgające (F0, F1 i CF1)
chloroplast Atpaza
bakteryjny Ca2+/Mg2+Atpaza
kompleks syntazy ATP
Kompleks V (pięć)

fizjologiczna rola syntazy ATP

mówiąc krótko, podstawową funkcją syntazy ATP w większości organizmów jest synteza ATP. Stąd nazwa. Jednak w niektórych przypadkach ważniejsza jest reakcja odwrotna, tj. przezbłonowe pompowanie protonów w wyniku hydrolizy ATP. Typowy przykład: bakterie beztlenowe wytwarzają ATP przezfermentację, a syntaza ATP wykorzystuje ATP do generowania siły protonomotorycznej niezbędnej do transportu jonów i ruchliwości wici.
wiele bakterii może żyć zarówno z fermentacji, jak i oddychania lub fotosyntezy. W takim przypadku syntaza ATP działa w obu kierunkach.
ważną kwestią jest kontrolowanie napędzanej ATP aktywności pompowania protonów syntazy ATP w celu uniknięcia marnotrawnej hydrolizy ATP w warunkach, w których nie można wytworzyć siły protonomotorycznej (np. nieszczelna błona, obecny uncoupler itp.). W takim przypadku hydroliza ATP staje się problemem, ponieważ może szybko wymienić wewnątrzkomórkową pulę ATP. Aby uniknąć takiej sytuacji,wszystkie syntazy ATP są wyposażone w mechanizmy regulacyjne, które tłumią aktywność Atpaseaktywną, jeśli nie ma siły protonomotorycznej. Stopień hamowania hydrolizy ATP dependuje na organizm. W roślinach (w chloroplastach), gdzie konieczne jest konserwowanie puli przez całą noc, hamowanie jest bardzo silne: enzym prawie nie wykazuje aktywności ATPazy. Natomiast u bakterii beztlenowych, w których synhaza ATP jest maingeneratorem siły protonomotorycznej, takie hamowanie jest bardzo słabe. Mitochondrialna syntaza ATP jest gdzieś pomiędzy nimi.

różnice między F-, A-, V-, P-I E-Atpazami

• „F-type ATPase” to kolejna nazwa syntazy ATP; litera „F”pochodzi od „phosphorylation Factor”.F-ATPazy są obecne w bakteriach, mitochondriach i chloroplastach. Główną funkcją w większości przypadków jest synteza ATP kosztem przezbłonowo-elektrochemicznej różnicy potencjału protonów. U niektórych bakterii jednak podstawowa funkcja enzymu jest odwrócona: ithydrolizuje ATP w celu wytworzenia tej różnicy potencjałów. ATPazy typu F in vitro mogą działać w obu kierunkach, w zależności od warunków doświadczalnych.
  znaleziono również kilka atpaz typu na+-bakteryjnych F.
• ATPazy typu A zostały znalezione w Archaea, ich funkcja jest podobna do funkcji syntazy ATP typu F, ale strukturalnie są bardzo podobne do Atpaz typu V (patrz poniżej).
• w wakuolach eukariotycznych wykryto początkowo ATPazy typu V+. Ich podstawową funkcją jest pompowanie protonu napędzanego ATP (lub Na+) w celu zakwaszenia wnętrza wakuolu.
• ATPazy typu P (czasami nazywane Atpazami E1-E2) pompują różne substancje przez błonę komórkową i znajdują się w bakteriach oraz w wielu organelach komórkowych.
• ATPazy typu E (nie mieszać z Atpazami E1-E2!) jest rodziną enzymesthat hydrolize ExtracellularATP (szczegóły na stronie ekto-ATPazy Herbertzimmermanna)

ATPazy typu F-, A-I V są kompleksami multisubunit, podobnymi pod względem ogólnej architektury i najprawdopodobniej mają ten sam rdzeniowy mechanizm katalityczny. Transport protonu przezbłonowego (lub Na+ w niektórych F-Atpazach), uzyskiwany przez rotację pewnych podjednostek kompleksu względem reszty enzymu, z Atfidrolizą (lub syntezą w A – i F-Atpazach).
wspólne dla nich cechy to: „grzybowy” kształt, heksameryczno-hydrofilowa domena katalityczna typu alfa 3 Beta 3 z podjednostką Gamma w środku. Akt katalityczny przeprowadzany przez enzymy nie obejmuje fosforylowanego enzymu.
porcja translokująca protony tych enzymów składa się z podjednostki oligomeru w kształcie pierścienia (podjednostka C w przypadku Atpaz typu F); każda z tych podjednostek nosi krytycznie ważną grupę karboksylową w przybliżeniu w środku drugiej transmembranehelix. Ta grupa karboksylowa jest bezpośrednio zaangażowana w translokację protonu.
ATPazy typu P to zupełnie inna rodzina translokujących pompy o napędzie ATP. Większość z nich to również białka wielowątkowe; jedno duże f wykonuje zarówno atfidrolizę, jak i pompowanie jonów. Istnieje wiele różnych podrodzin Atpas typu ofP, Zwykle klasyfikowanych według ich jonów. H+, Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Ag+ iag2+, Zn2+, CO2+, PB2+, Ni2+, Cd2+, cu+ i Cu2 + pompująca P-Ataza są opisane.
podczas hydrolizy ATP przez P-ATPaseat pewnego etapu cyklu katalitycznego fosforan jest przenoszony do reszty Asp enzymu. There is no evidence (neitherstructural nor functional) for rotary catalysis in P-type ATPases.Typical examples of such enzymes are yeast plasma membrane H+ATPase, K+/Na+ membraneATPase, Ca2+ membraneATPase.

1) Pedersen, P. L., andCarafoli, E. (1987) Ion motive ATPases. I. Ubiquity, properties, andsignificance to cell function. Trends Biochem. Sci. 4:146-150. 2) P-type ATPaseDatabase (by Kristian B. Alexsen, Swiss Institute of Bioinformatics) 3) Kawasaki-Nishi S, Nishi T, Forgac M. (2003) Proton translokationdriven by ATP hydroliza in V-ATPases. FEBS Lett. 545(1): 76-85. 4) Perzov N, Padler-Karavani V, Nelson H, Nelson N. (2001) cechy V-ATPases, które odróżniają je od F-ATPases. FEBS Lett. 504(3): 223-8.

struktura i skład podjednostkowy syntazy ATP

syntaza ATP jest dużym asymetrycznym kompleksem białkowym w kształcie grzyba. Najbezpieczniejszy enzym bakteryjny (patrz rysunek poniżej) składa się z 8 typów jednostek, z których 5 tworzy katalityczną hydrofilową część F1 („czapkę”grzyba). Podjednostki te są nazwane greckimi literami (alfa, Beta, Gamma, Delta i Epsilon) zgodnie z ich masą cząsteczkową. Część translokująca Proton składa się z jednostek 3 typów o nazwach A, b I c.

powstaje część katalityczna syntazy ATP (F1) heksamer byalpha 3beta 3 z podjednostką gamma wewnątrz niego i Epsilon przyłączony do gamma. Delta podjednostki związana jest z „wierzchołkiem”eksameru i tosubunitów b. hydrofobowy segment transmembrany podjednostki b znajduje się w kontakcie z podjednostką A.Podjednostki Gamma i Epsilon domeny katalitycznej wiążą się z oligomerem w kształcie litery c podjednostek.Translokacja protonów odbywa się na styku podjednostek a i c.
Stechiometria podjednostek jest:

Chloroplast ATP synthase and the enzyme from some photosyntheticbacteriahave 2 different, although similar, b-typesubunits in the protontranslocating FO portion, mianowicie b i b’, jeden egzemplarz każdego.
Wysoka homologia występuje dla większości podjednostek syntazy ATP z różnych bakterii i chloroplastów.
enzym mitochondrialny jest znacznie bardziej złożony; w tej chwili opisano 17 różnych rodzajów jednostek. Niektóre z tych podjednostek mają wysoką homologię do odpowiedników bakteryjnych i chloroplastowych, zwłaszcza podjednostki Alfa, Beta i Gamma w części F1 oraz podjednostki a i c w części FOportion. Wiele podjednostek jest unikalnych dla enzymu mitochondrialnego(szczegóły w tabeli nazewnictwa podjednostek).Jednak katalityczne i translokujące protony „jądro” enzymu jest wysoce homologiczne do atpsyntazy bakteryjnej i chloroplastowej. Ogólna topologia enzymu jest również dość podobna.

reakcja katalizowana

syntaza ATP katalizuje syntezę/hydrolizę ATP sprzężoną z protonem transmembrany transfer.In w przypadku syntezy energia wejściowa pochodzi z strumienia protonowego poprzez przesunięcie transmembraneelektrochemicznej różnicy potencjału protonu ().W przypadku hydrolizy enzym działa jako napędzana ATP pompa protonowa i wytwarza.
równanie reakcji katalizowanej to

ADP3- + Pi2- + NH+p <> ATP4- + H2O+ (n-1)H+n ( pH > 7.2 )

indeksy „p” i „N” oznaczają dodatnio i ujemnie naładowane boki membrany łączącej.
wartość pH jest ważna: wartość pK dla Pi2 – + h + <> Pi – wynosi 7,2, podczas gdy wartość pK dla fosforanu w ADP i ATP jest bliska 6,9.
oznacza to, że w przedziale pH 6,9-7,2 działanie nadrzędne nie będzie obejmowało zalewkowania protonów:

ADP3- + Pi- + NH+p <> ATP4- + H2O+ nh+n ( ph 6,9-7,2 )

jednak poniżej pH = 6,9 przeważająca reakcja jest ponownie TOWARZYSZONA przez protontrapping:

ADP2- + Pi- + nH+P <> ATP3- + H2O+ (n-1)H+N ( pH < 6.9 )

Thermodynamics of the ATP synthesis/hydrolysis

Traditionally the thermodynamics of ATP synthesis/hydrolysis isdescribed for the hydrolysis reaction:

ATP4- + H2O <> ADP3- + Pi2- + H+ ( pH > 7.2 )

„Physical Chemistry”(P.W.Atkins, 2nd edition) daje wartość -30 kJ mol-1 (-7.16 kcal/mol) przy 37ocas „biologiczny” standard Gibbsfree energy change (o) dla tego działania. Jest to rozsądne oszacowanie, dla liczb od -28 do -36 kJmol-1 można znaleźć w literaturze, a najpopularniejszym jest -30,6 kJ mol-1(-7,3 kcal/mol).
standardowa zmiana energii Gibbsfree,o, jest całkowitą ilością energii, która jest zużywana lub uwalniana podczas reakcji chemicznej w warunkach standardowych, gdy aktywność chemiczna wszystkich reagentów jest równa 1. W przypadku reakcji w roztworach wodnych aktywność jest zwykle zastępowana stężeniami (tj. 1 M); aktywność samej wody przyjmuje się jako 1. „Biologiczny” Standard Gibbfree Energy change, o, jest podobnym parametrem, ale jest zdefiniowany przy pH 7, tzn. stężenie H+Nie wynosi 1 M,ale 10-7m. jest to bardziej praktyczne i wygodne, ponieważ większość reakcji biologicznych zachodzi przy pH fizjologicznym.
bardzo ważnym, a czasami ignorowanym punktem jest to, żeo nie jest ilością energii dostępnej do napędzania innych reakcji endotermicznych w komórce, ponieważ warunki w komórce nie są standardowe(patrz definicja powyżej). Rzeczywista zmiana energii Gibbsa wynosi
o’+ 2,3 log RT,
Gdzie CADP,CPI, CH+i CATP są rzeczywistymi stężeniami odpowiednich reagentów,R jest molową stałą gazową(8,314 J mol-1K-1), A T jest temperaturą w kelwinach. Wyjaśnijmy sobie ten punkt, rozważmy następujący przykład z wartościami granicznymi, które są bliskie rzeczywistym koncentracjom wewnątrzcząsteczkowym:

zmiana energii Gibbsa w takich warunkach (temperatura 310ok lub 37oC) będzie wynosić
o’+ 2.3 RT log ( cadpcpi Ch+ / catp )= -30 – 19.6 = – 49.6 kJ mol-1
ta liczba,obliczona na podstawie rzeczywistych stężeń składników działania, odzwierciedla energię dostępną jako siła napędowa dla każdego innego procesu połączonego z hydrolizą ATP w danych warunkach.
wynika z tego, że ta sama 49.6 kJ mol-1 musi być dostarczony przez transport protonów przez membranę w dół gradientu elektrochemicznego, aby utrzymać tak wysoki stosunek ATP/ADP. Jeśli założymy, że 3protony są transportowane na każdą zsyntetyzowaną cząsteczkę ATP, konieczny jest gradient elektrochemiczny atransmembrany H+ 49,6 / 3= 16,5 kJ mol-1(tj. Siła protonmotywna 171 mV).

wniosek z powyższego przykładu jest następujący:
energia dostarczana przez hydrolizę ATP nie jest stała (podobnie jak energia niezbędna do syntezy ATP). Pierwsze przybliżenie zależy od stężeń ADP, ATP, Pi i pH. energia ta zwiększa się logarytmicznie przy spadku stężenia inADP i Pi oraz przy wzroście stężenia ATP lub H+ (=zmniejsza się liniowo wraz ze wzrostem pH). Poniższe wykresy ilustrują ten punkt, pokazując zmianę w po zmianie stężenia jednego reagenta (oś x),przy założeniu, że stężenia innych reagentów są utrzymywane w stałych wartościach zastosowanych w powyższym przykładzie (czerwone kropki oznaczająobliczone w tym przykładzie).

aby zamknąć tę sekcję, chciałbym zauważyć, że chociaż opisywana tu Termodynamika syntezy ATP może wydawać się złożona, jest ona znacznie bardziej złożona. Jednym z punktów zaniedbania były różne stany protonacji ADP i ATP (zob. powyżej), drugim jest fakt, że rzeczywiste substraty w reakcjikatalizowanej przez syntazę ATP nie są czystymi nukleotydami, ale ich magnezjumkompleksami. Jednak, ponieważ stężenie magnezu w żywej komórce jest stosunkowo wysokie, a pH zwykle przekracza 7.2, so the descriptiongiven is still applicable for thermodynamic estimates.

1) Nicholls, D. G. and S.J. Ferguson. Bioenergetics 2,London:Academic Press, 1992. 2) Any edition of „Physical Chemistry”by P. Atkins

Driving force for ATP synthesis catalyzed by ATP synthase.

synteza ATP katalizowana przez syntazę ATP jest zasilana przez transbłonową elektrochemiczną różnicę potencjałów protonów, złożona z dwóch składników: chemicznego i elektrycznego. Im więcej protonów znajduje się po jednej stronie membrany względem drugiej, tym większa jest siła napędowa dla protonu, który przechodzi przez membranę. Ponieważ proton jest cząstką naładowaną, jego ruch jest również zależny od pola elektrycznego: transmembrane Electrical potentialdifference będzie napędzać protony z dodatnio naładowanej strony do ujemnie naładowanej.

młyn wodny jest dobrą analogią: różnica między poziomem wody przed i po zaporze zapewnia energię potencjalną; zjazd wody napędza koło; obrót służy do wykonywania niektórych prac (synteza ATP w naszym przypadku).

ilościowo jest mierzona w dżulach na mol (J mol-1) i jest zdefiniowana jako:

= -F + 2.3 RT (pHP – pHN),

gdzie „P indeksy” i „N” oznaczają dodatnio i ujemnie naładowane boki membrany łączącej; F jest stałą Faradaya(96 485 c mol-1); R jest molową stałą gazową(8,314 J mol-1k-1),T jest temperaturą w kelwinach, a to inwolkty różnicy potencjału elektrycznego transmembrany. Wartośćmówi, ile energii jest potrzebne (lub jest uwalniane, w zależności od kierunku przepływu protonu przez błonę), aby przesunąć 1 mol protonów przez błonę.
często wygodniej jest używać nie , ale siła protonmotive (pmf):

pmf = – /f = -2.3RT/F (pHP – pHN)

w temperaturze pokojowej (25oC) Siła protonomotoryczna (inmillivolts, a także )wynosi:

pmf = – 59 (PHP – PHN)

w przypadku braku przezbłonowej różnicy pH PMF równa się przezbłonowej różnicy potencjału elektrycznego i może być bezpośrednio zmierzona za pomocą kilku technik eksperymentalnych (np..).Każda jednostka pH przezbłonowego gradientu pH odpowiada 59 mVof pmf.
dla większości błon biologicznych biorących udział w syntezie ATP wartość pmf mieści się między 120 a 200mV ( między 11,6 a 19,3 kJ mol-1).

1) Bioenergetyka 2, Londyn:Academic Press, 1992. 2) wykład o potencjale elektrochemicznym Prof. A. R. Crofts 3) Cramer, W. A. and D. B. Knaff. Energytransdukcja w membranach biologicznych: Podręcznik bioenergetyki, Springer-VerlagNew York/Berlin/Londyn

Kataliza rotacyjna

mechanizm katalityczny syntazemost ATP wiąże się prawdopodobnie z rotacją podjednostki Gamma wraz z Podjednostkąepsilon i podjednostką C względem reszty enzymu. Taką rotację wykazano dla hydrolizy ATP niezwiązanej z protontranslokacją. Co więcej, ostatnie eksperymenty wykazały, że jeśli Gammasubunit jest mechanicznie zmuszony do rotacji, synteza ATP odbywa się bez translokacji protonów.
wydaje się najbardziej prawdopodobne, że taka rotacja odbywa się in vivo. Jednak nie ma bezpośrednich dowodów doświadczalnych na taki mechanizm obrotowy w intaktenzymie w warunkach fizjologicznych.
proponowany mechanizm jest następujący:

1. pod wpływem siły protonmotywnej protony są przenoszone przez część FO enzymu. Przeniesienie to napędza obrót pierścienia podjednostki C względem podjednostek a i b (szczegóły tutaj).
2. obrót jest przekazywany do podjednostek Gamma i Epsilonu, które są związane z pierścieniem C-podjednostkowym. Rotacja asymetrycznej podjednostki Gamma mechanicznie powoduje zmiany konformacyjne w alfa 3 Beta 3-heksamerze. Każde 120 stopni obrotu podjednostki Gamma powoduje powstanie jednego z 3 miejsc katalitycznych znajdujących się na styku alfa-Beta w anopened conformation. Świeżo zsyntetyzowana cząsteczka ATP jest uwalniana, a zamiast tego wiąże się fosforan i ADP. Wysokie powinowactwo otwartego sitetofosforanu upośledza rebinding ATP i sprzyja wiązaniu ADP.
3. rotacja idzie dalej, podjednostka Gamma zamienia kolejne 120 stopni w konformację otwartą, A ADP i wiązanie z poprzednim miejscem otwartym ulegają zatkaniu i zachodzi Atpsynteza. Utworzona cząsteczka ATP jest uwalniana, gdy podjednostka gammy obraca się o 360 stopni i ponownie otwiera miejsce.

1) W. Junge, H. Lill, andS. Engelbrecht. (1997) ATP synthase:anelectrochemical transducer with rotatory mechanics. Trends Biochem.Sci. 22(11):420-423, . 2) H. Wang and G. Oster. (1998) Energytransduction in the F1 motor of ATP synthase. Nature 396 (6708):279-282. 3) Weber, J., and Senior, A. E. (2003) ATPsynthesis driven by proton transport in F1FO-ATPsynthase. FEBS Lett. 545(1): 61-70. 4) fajne filmy nahttp://nature.berkeley.edu/~hongwang/Project/ATP_synthase/

inhibitory syntazy ATP

aktywność syntazy ATP jest specyficznie hamowany przez kilka związków(zarówno organicznych, jak i nieorganicznych). Większość z tych inhibitorów jest bardzo toksyczna, dlatego podczas pracy z nimi niezbędne są odpowiednie środki ostrożności (nie jest to zaskakujące, że jesteśmy nieszczęśliwi, gdy nasza syntaza ATP jest zablokowana!).Większość inhibitorów jest specyficzna dla części TRANSLOKUJĄCEJ proton lub części hydrofilowej F1, więc poniższy odcinek jest odpowiednio podzielony.

inhibitory FO

Oligomycyna

Oligomycyna a

oligomycyna jest inhibitorem, który nadał nazwę „FO” wbudowanej w błonę części syntazy ATP. Litera ” O ” W FO(nie zero!) pochodzi z wrażliwości Oligomycyny na ten czynnik hydrofobizfosforylacji w mitochondriach.
Oligomycyna wiąże się na powierzchni podjednostki a i pierścienia C oligomeru i blokuje rotacyjną translokację protonów w FO. Jeśli enzym jest dobrze sprzężony, aktywność F1 jest również zablokowana. Ze względu na to ostatnie zjawisko podjednostka mitochondrialnego porcji F1, która łączy F1 z FO, została nazwana Oligomycyn-Sensitivity Confering Protein (OSCP).Podjednostka ta jest niezbędna do dobrego sprzężenia między F1 i FO i sprawia, że aktywność ATPazy F1 jest wrażliwa na inhibitor fo oligomycynę, stąd nazwa.
Oligomycyna jest specyficzna dla mitochondrialnej syntazy ATP i w koncentracjach mikromolarnych skutecznie blokuje transport protonów przez FO. Inhibitor ten działa również w niektórych enzymach bakteryjnych, które wykazują wysoką podobieństwo do mitochondrialnej syntazy ATP, np. enzym z purpurowej bakterii Rhodobacter capsulatus. Syntaza ATP z chloroplastów i większości bakterii (w tym Escherichia coli)ma niską wrażliwość na oligomycynę.
należy również zauważyć, że oligomycyna w wysokich stężeniach wpływa również na aktywność mitochondrialnego F1.

DCCD

DCCD

DCCD (abbreviation for Dicyclohexylcarbodiimide; also known as DCC, as N,N’-dicyclohexylcarbodiimide, as Bis(cyclohexyl)carbodiimide, and as 1,3-dicyclohexylcarbodiimide) is a small organic molecule thatcan covalently modify protonated carboxyl groups. Po dodaniu do syntazy ATP przy pH powyżej 8, DCCD prawie wyłącznie reaguje z grupą karboksylową konserwowanej kwaśnej reszty aminokwasowej podjednostki C (dlatego podjednostka C jest czasami nazywana „białkiem wiążącym DCCD”). która ma podwyższony pK i dlatego może być protonowana przy tak wysokim pH. modyfikacja grupy karboksylowej w pojedynczej podjednostce c wystarczy, aby cały oligomer pierścienia c stał się nieaktywny. Ponieważ DCCD kowalencyjnie wiąże się z podjednostką c,hamowanie to jest nieodwracalne.
Grupa karboksylowa konserwowanej reszty aminokwasowej w podjednostce C-podjednostka jest obecna w wszystkich znanych dotychczas syntazach ATP. DCCD jest uniwersalnym inhibitorem, który może funkcjonować w enzymach bakteryjnych, mitochondrialnych i chloroplastowych. Co więcej, Atpasy transportujące protony typu V i A są również wrażliwe na DCCD z tego samego powodu. Transportujące sód syntazy ATP są również skutecznie hamowane przez DCCD.
przy niższym pH (1 i inaktywuje go. Tak więc związek ten można uznać za inhibitor zarówno FO, jak i F1. Jednak hamowanie FOis jest wysoce specyficzne, dobrze zdefiniowane i wymaga znacznie niższego stężenia DCCD, więc zwykle ten hamujący jest używany jako fo-specyficzny.