IMGT Aide-mémoire

Ladung, Wasserstoffdonor- und Akzeptoratome und Polarität der Aminosäureseitenketten

  • Ladung der Aminosäureseitenketten
  • Wasserstoffdonor- und Akzeptoratome der Aminosäureseitenketten
  • Polarität der Aminosäureseitenketten

Ladung der Aminosäureseitenketten

Geladene Seitenketten/h4>

Die Ladung an der Aminosäureseitenkette hängt von der pK der AA (Tabelle 1) und vom pH-Wert der Lösung ab.

  1. Negativ geladen (saure Seitenketten): asparaginsäure und Glutaminsäure
    Bei einem pH-Wert, der ihrer pK überlegen ist (Tabelle 2), verlieren die Carboxylicside-Ketten ein H + -Ion (Proton) und sind negativ geladen. Sie sind daher sauer.

    Bei einem pH-Wert unter ihrer pK sind die Asparaginsäure- und Glutaminsäure-Seitenketten ungeladen.

  2. Positiv geladen (basische Seitenketten): Lysin, Arginin und Histidin
    Bei einem pH-Wert, der ihrer pK überlegen ist (Tabelle 2), sind die Aminseitenketten ungeladen.
    Bei einem pH-Wert unter ihrer pK akzeptieren die Lysin-, Arginin- und Histidinin-Ketten ein H + -Ion (Proton) und sindpositiv geladen. Sie sind daher grundlegend.

Tabelle 1: pK der Aminosäureseitenkettengruppe.Die pK der Seitenkettengruppe ist der pH-Wert, bei dem genau die Hälfte einer Carboxyl- oder Amingruppe geladen ist.

Aminosäure pK der Seitenkettengruppe
Asparaginsäure 3,9
Glutaminsäure 4,2
Lysin 10,5
Arginin 12,5
Histidin 6.0

Die Arginin-Seitenkette ist sehr einfach, da ihre positive Ladung durch Resonanz stabilisiert wird.

Die beiden Stickstoffatome der Histidin-Seitenkette haben eine relativ schwache Affinität zu einem H+und sind bei neutralem pH-Wert nur teilweise positiv.

Tabelle 2: Ladung der Aminosäureseitenketten.Es werden nur die Seitenketten angezeigt.

Bei pH=7 sind Seitenketten der 5 Aminosäuren geladen.

Ungeladene Seitenketten

Fünfzehn AA haben ungeladene Seitenketten. Sie sind: A, N, C, Q, G, I, L, M, F, P, S, T, W, Y, V.

Wasserstoffdonor- und Akzeptoratome der Aminosäureseitenketten

Klicken Sie hier für die Nomenklatur der Aminosäurenatome.

  • 3 Aminosäuren (Arginin, Lysin und Tryptophan) haben Wasserstoffdonoratome in ihren Seitenketten.
  • 2 Aminosäuren (Asparaginsäure, Glutaminsäure) haben Wasserstoffakzeptoratome in ihrer Seitenkette.
  • 6 Aminosäuren (Asparagin, Glutamin, Histidin, Serin, Threonin und Tyrosin) haben sowohl Wasserstoff-Donor- als auch Akzeptoratome in ihren Seitenketten.

Tabelle 3: Wasserstoffdonor- und Akzeptoratome in Aminosäureseitenketten.

a In Klammern die Anzahl der „sp-Wasserstoffatome“, die ein Spenderatom spenden kann, wenn mehr als eines vorhanden ist.
b Zwischen Klammern, Anzahl der Wasserstoffbrückenbindungen, die ein Akzeptoratom akzeptieren kann, wenn mehr als eine.

  • 9 Aminosäuren (Alanin, Cystein, Glycin, Isoleucin, Leucin, Methionin, Phenylalanin, Prolin, Valin) haben keine Wasserstoffdonor- oder Akzeptoratome in ihren Seitenketten.

Polarität der Aminosäureseitenketten

Aminosäureseitenketten mit Wasserstoffdonor- und/oder Akzeptoratomen sind polar

Aminosäureseitenketten ohne Wasserstoffdonor- und/oder Akzeptoratome sind unpolar

Es gibt 10 unpolare Aminosäuren (einschließlich des Tryptophans trotz Wasserstoffdonoratom): A, C, G, I, L, M, F, P, V, W.

Diese unpolaren Aminosäuren:

  • neigen dazu, ihre Seitenketten im Inneren von Proteinen zu bündeln.
  • sind häufig in Van-der-Waals-Interaktionen involviert.

Gepaarte Cysteine erlauben Disulfidbindungen.



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