ATP-Synthase (FoF1-complex): gedetailleerde informatie over het enzym

ATP-synthase FAQ

deze lijst van veelgestelde vragen (FAQ) over het ATP-synthase is geschreven met de aanname dat de lezer enige achtergrondkennis heeft op het gebied van biochemie, enzymologie, en fysische chemie.
Dit is geen overzichtsartikel of iets dergelijks; er zijn geen verwijzingen of credits, en geen gedetailleerde beschrijving van de experimenten die aan elk stuk informatie ten grondslag liggen. Als u geïnteresseerd bent in gettingin details, schrijf me een e-mail (feniouk atpsynthase.info) en Ik wil graag een van de onderstaande vragen bespreken.
Recommended reading is toegevoegd voor sommige secties onder “” – teken.

inhoudstabel

correcte naam
fysiologische rol van ATP-synthase
verschillen tussen F -, A -, V -, P – en E-Atpasen
De architectuur en subeenheid samenstelling van ATP-synthase
De reactie gekatalyseerd
thermodynamica van de ATP-synthese / hydrolyse
drijvende kracht voor ATP-synthese gekatalyseerd door ATP-synthase .
roterende katalyse
remmers van ATP synthase
remmers van FO
remmers van F1
Proton/ATP ratio
ATP synthase locatie
hoeveel katalytische locatie heeft het enzym?
Hoe snel is ATP synthase?
Proton translocatie door FO
Wat is Beta DELSEED sequentie?
Kan ik een antwoord krijgen op een vraag die hier niet vermeld staat?

correcte naam

volgens de Iubmbenzym-nomenclatuur wordt het enzym “ATP-fosfohydrolase (h+ – transport)”genoemd. Echter, de naam”ATP synthase” weerspiegelt de primaire functie van het enzym duidelijker en is tegenwoordig het meest wijdverspreid.
de andere naam die in het verleden vaak werd gebruikt is “H+-ATPase”,soms een nauwkeuriger “FOF1 H+-ATPase”. Na de ontdekking van vele andere typen ATP-aangedreven protonpompen worden deze oude namen minder gebruikt.
De andere namen die werden gebruikt voor ATP synthase zijn:
F1-ATPase
FOF1-ATPase
F-type ATPase of gewoon F-ATPase
H+-transport ATPase
mitochondriale ATPase
koppeling factoren (F0, F1and CF1)
chloroplast ATPase
bacteriële Ca2+/Mg2+ATPase
ATP synthase complex
Complex V (vijf)

Fysiologische rol van ATP synthase

Om een lang verhaal kort te maken, de primaire functie van het ATP-synthase in de meeste organismen is ATP-synthese. Vandaar de naam. Echter, in sommige gevallen is de omgekeerde reactie, d.w.z. transmembrane protonpomping aangedreven door ATP hydrolyse belangrijker. Een typisch voorbeeld: anaërobe bacteriën produceren ATP door fermentatie, en ATP-synthase gebruikt ATP om protonmotieve kracht te produceren die nodig is voor ionentransport en flagellamotiliteit.veel bacteriën kunnen zowel van fermentatie als van ademhaling of fotosynthese leven. In dit geval ATP synthasefunctions in beide manieren.een belangrijke kwestie is het beheersen van ATP-gedreven proton pompactiviteit van ATP synthase om verspillende ATP hydrolyse te voorkomen onder omstandigheden waarin geen protonmotieve kracht kan worden gegenereerd (bv. lekbeschadigd membraan, niet-koppelaar aanwezig, enz.). In een dergelijk geval wordt de ATP-hydrolyse een probleem, omdat het de intecellulaire ATP-pool snel kan uitwisselen. Om deze situatie te vermijden,zijn alle ATP synthases uitgerust met regulerende mechanismen die de ATPaseactivity onderdrukken als er geen protonmotieve kracht aanwezig is. De mate van ATP hydrolyse remmingafhankelijk op het organisme. In planten (in chloroplasten), waar het nodig is om het ATP-zwembad de hele nacht te conserveren, is de remming zeer sterk: het enzym heeft nauwelijks enige ATPase-activiteit. In tegenstelling, in anaërobe bacteriën waar ATP synhase de maingenerator van protonmotive kracht is, is dergelijke remming zeer zwak. Mitochondriale ATP synthase is ergens tussenin.

verschillen tussen F-, A-, V-, P-en E-Atpasen

• “F-Type ATPase” is gewoon een andere naam voor ATP synthase; letter “F”komt van “phosphorylation Factor”.F-Atpasen zijn aanwezig in bacteriën, mitochondriën en chloroplasten. Hun belangrijkste functie is in de meeste gevallen ATP-synthese ten koste van het transmembraneelectrochemische Proton potentiële verschil. In sommige bacteriën, echter, is de primaire functie van het enzym omgekeerd: ithydrolyses ATP om dit potentiële verschil te produceren. In vitro F-type ATPases kunnen in beide richtingen werken, afhankelijk van de experimentele omstandigheden.
  Er worden ook enkele Na + – bacteriële F-type Atpasen gevonden.
• A-Type ATPases werden gevonden in Archaea, hun functie is vergelijkbaar met die van F-type ATP synthase, maar structureel zijn ze zeer vergelijkbaar met V-type ATPases (zie hieronder).
• V – Type H + – ATPases werden aanvankelijk gevonden in eukaryotische vacuolen. Hun primaire functie is ATP-gedreven proton (of Na+) pompen om het vacuüm interieur te verzuren.
• p-type Atpasen (soms E1-E2 Atpasen genoemd) pompen een verscheidenheid aan ionen over het membraan en worden aangetroffen in bacteriën en in veeleukaryotische celorganellen.
• E-Type ATPases (niet vermengen met E1-E2 ATPases!) is een familie van enzymen die ExtracellularATP hydrolyseren (zie HerbertZimmermann ‘ s Ecto-ATPase webpagina voor details)

F-, A-en V-type Atpasen zijn meerdere subunitcomplexen, vergelijkbaar in termen van algemene architectuur, en hebben waarschijnlijk hetzelfde katalytische mechanisme. Theycouple transmembrane proton (of Na+ in sommige F-Atpasen) transport,bereikt door de rotatie van een bepaald subeenheden complex ten opzichte van de rest van het enzym, met Atfydrolysis (of synthese In A – en F-Atpasen).
De gemeenschappelijke kenmerken voor hen zijn: “paddenstoel” vorm, hexamerichydrofiel katalytisch domein van Alfa 3 Beta 3-type met Gamma subeenheid erin. De katalytische handeling die door deze enzymen wordt uitgevoerd, omvat geen gefosforyleerd enzym.het proton-translocerende gedeelte van deze enzymen bestaat uit een ringvormige subeenheid oligomeer (C-subeenheid in het geval van Atpasen van het F-type); elke subeenheid draagt een zeer belangrijke carboxylgroep ongeveer in het midden van zijn tweede transmembranehelix. Deze carboxylgroep is direct betrokken bijproton translocatie.
p-type Atpasen zijn een heel andere familie ofion-translocerende ATP-aangedreven pompen. De meesten van hen zijn ook multisubunitmembrane proteã nen; één grote f voert zowel ATPhydrolysis als ion het pompen uit. Er zijn veel verschillende onderfamilies van P-type ATPases, meestal ingedeeld volgens het ion theytransport. H+, Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Ag+ andAg2+, Zn2+, Co2+, Pb2+, Ni2+, Cd2+, Cu+ en Cu2+ p-ATPase worden beschreven.tijdens ATP-hydrolyse door een P-ATPaseat wordt het fosfaat in een bepaalde fase van de katalytische cyclus overgebracht naar één van de Asp-residuen van het enzym. There is no evidence (neitherstructural nor functional) for rotary catalysis in P-type ATPases.Typical examples of such enzymes are yeast plasma membrane H+ATPase, K+/Na+ membraneATPase, Ca2+ membraneATPase.

1) Pedersen, P. L., andCarafoli, E. (1987) Ion motive ATPases. I. Ubiquity, properties, andsignificance to cell function. Trends Biochem. Sci. 4:146-150. 2) P-type ATPaseDatabase (door Kristian B. Alexsen, Swiss Institute of Bioinformatics) 3 ) Kawasaki-Nishi S, Nishi T, Forgac M. (2003) Proton translocationdriven by ATP hydrolysis in V-ATPases.FEBS Lett. 545(1): 76-85.4) Perzov N, Padler-Karavani V, Nelson H, Nelson N. (2001) Features ofV-ATPases that different them from F-ATPases. FEBS Lett. 504(3): 223-8.

de architectuur en subeenheid samenstelling van ATP synthase

ATP synthase is een groot paddenstoelvormig asymmetrisch eiwitcomplex. Het meest effectieve bacteriële enzym (zie de cartoon hieronder) bestaat uit 8 subunit types, waarvan 5 het katalytische hydrofiele F1-gedeelte (de “dop”van de paddenstoel) vormen. Deze subeenheden worden genoemd met Griekse letters (Alfa, Beta, Gamma, Delta en Epsilon) in overeenstemming met hun molecuulgewicht. Het proton translocerende FO-gedeelte bestaat uit subeenheden van 3 typen, genaamd a, b en c.

het katalytische gedeelte van ATP synthase (F1) wordt gevormd dooralfa 3beta 3 hexamer met gamma subeenheid erin en epsilonaan de gamma gehecht. Subeenheid Delta is gebonden aan de” top ” van de hexameer en de subeenheden B.het hydrofobe transmembraansegment van subeenheid b staat in contact met subeenheid a.Subeenheden Gamma en Epsilon van het katalytische domein zijn gebonden aan thering-vormige oligomeer van C-subeenheden.Proton translocatie vindt plaats op het raakvlak van subeenheden a en c.
de stoichiometrie van de subeenheden is:

Chloroplast ATP synthase and the enzyme from some photosyntheticbacteriahave 2 different, although similar, b-typesubunits in the protontranslocating FO portion, namelijk b en b’, één exemplaar van elk.
Hoge homologie wordt gevonden voor de meeste ATP-synthasesubunits van verschillende bacteriën en chloroplasten.het mitochondriaal enzym is veel complexer; op dit moment worden 17 verschillende soorten subeenheden beschreven. Sommige van deze subeenheden hebben hoge homologie aan bacteriële en chloroplast tegenhangers, vooral subeenheden alfa, bèta en Gamma in het F1-gedeelte en subeenheden a en c in het FOportion. Veel subeenheden zijn uniek voor het mitochondriale enzym (zie subunit Nomenclatuurtabelvoor details).Echter, de katalytische en proton translocerende “kern” van het enzym is nog steeds zeer homologisch aan die van bacteriële en chloroplastatpsynthase. De Algemene topologie van het enzym is ook vrij vergelijkbaar.

de gekatalyseerde reactie

ATP-synthase katalyseert ATP-synthese/hydrolyse gekoppeld tottransmembraanproton transfer.In in het geval van synthese komt de energie-input uit protonflux via het transmembraanelektrochemische Proton potentiaal verschil ().Bij hydrolyse functioneert het enzym als een ATP-aangedreven protonpomp en genereert .
De vergelijking van de reactie die gekatalyseerd wordt

ADP3- + Pi2- + nH+P <> ATP4- + H2O+ (n-1)H+N ( pH > 7.2 )

De “P” en “N” – indices geven de positief en de negatief geladen zijden van thecoupling membraan.
de pH-waarde is belangrijk: de pK-waarde voor Pi2 – + H + <> Pi – is 7,2, terwijl de overeenkomstige pK-waarden voor fosfaat in ADP en ATP dicht bij 6,9 liggen.
Dit betekent dat in de pH-interval van 6.9-7.2 de prevailingreaction niet onderscheppen van protonen:

ADP3- + Pi + nH+P <> ATP4- + H2O+ nH+N ( pH 6.9-7.2 )

Echter, onder pH = 6.9, de heersende reactie is weer accompaniedby protontrapping:

ADP2- + Pi- + nH+P <> ATP3- + H2O+ (n-1)H+N ( pH < 6.9 )

Thermodynamics of the ATP synthesis/hydrolysis

Traditionally the thermodynamics of ATP synthesis/hydrolysis isdescribed for the hydrolysis reaction:

ATP4- + H2O <> ADP3- + Pi2- + H+ ( pH > 7.2 )

“Physical Chemistry”(P.W.Atkins, 2nd edition) geeft een waarde van -30 kJ mol-1 (-7,16 kcal/mol) bij 37oCas een “biologische” standaard Gibbsfree energieverandering (o) voor deze reactie. Dit is een redelijke schatting, want cijfers van -28 tot -36 kJmol-1 kunnen in de literatuur worden gevonden, de meest populaire is -30,6 kJ mol-1(-7,3 kcal/mol).
De Standaard Gibbsvrije energieverandering, o, is de totale hoeveelheid energie die tijdens een chemische reactie onder standaardomstandigheden wordt verbruikt of vrijkomt wanneer de chemische activiteiten van alle reactanten gelijk zijn aan 1. In geval van reacties in waterige oplossingen worden de activiteiten meestal vervangen door concentraties (d.w.z. 1 M); de activiteit van water zelf wordt genomen als 1. “Biological” standard Gibbsfree energy change, o, is een vergelijkbare parameter, maar wordt gedefinieerd bij pH 7, d.w.z. de concentratie van H+is niet 1 M, maar 10-7M.het is praktischer en handiger,omdat de meeste biologische reacties plaatsvinden bij fysiologische pH.een zeer belangrijk en soms genegeerd punt is dato niet de hoeveelheid energie is die beschikbaar is om andere endotherme reacties in de cel aan te drijven, omdat de omstandigheden in de cel niet standaard zijn(zie de definitie hierboven). De werkelijke Energieverandering van Gibbs is
o’+ 2,3 RT log ,
waarbij CADP,CPi, CH+en CATP de werkelijke concentraties van de overeenkomstige reactanten zijn,R de molaire gasconstante(8,314 J mol-1K-1), ent de temperatuur in Kelvin is. Om dit punt duidelijk te maken, laten we het volgende voorbeeld bekijken met de willekeurige waarden die dicht bij de werkelijke intracellulaire concentraties liggen:

De Gibbs energie van verandering in omstandigheden (temperatuur 310oK,of 37oC) zal worden
o’+ 2.3 RT log ( CADPCPi CH+ / CATP )= -30 – 19.6 = – 49.6 kJ mol-1
Deze figuur, berekend op basis van de werkelijke concentraties van thereaction onderdelen, weerspiegelt de energie die beschikbaar is als een drijvende forcefor enig ander proces, gekoppeld aan ATP hydrolyse onder de gegeven omstandigheden.
Hieruit volgt dat dezelfde 49.6 kJ mol-1 moet worden geleverd door het proton transport over het membraan langs de elektrochemische gradiënt om zo ‘ n hoge ATP/ADP verhouding te handhaven. Als we aannemen dat 3protons per elk gesynthetiseerd ATP-molecuul worden getransporteerd, is atransmembrane h+ elektrochemische gradiënt van 49,6 / 3= 16,5 kJ mol-1(d.w.z., protonmotiveforce van 171 mV) noodzakelijk.

de conclusie uit het bovenstaande voorbeeld is:
de energie die wordt geleverd door ATP-hydrolyse is niet gefixeerd (evenals de energie die nodig is om ATP te synthetiseren). Deze energie neemt logaritmisch toe bij afname van inadp en Pi concentratie en bij toename van ATP of H+ concentratie (= neemt lineair af bij toename van pH). De grafieken hieronder illustreren dit punt, met een verandering in de bij de verandering in de concentratie van een reactant (X-as),ervan uitgaande dat de concentraties van andere reactanten constant blijven in de waarden die in het bovenstaande voorbeeld worden gebruikt (rode stippen geven de berekend in dit voorbeeld).

om dit gedeelte af te sluiten, wil ik opmerken dat hoewel de thermodynamica van de hier beschreven ATP-synthese relatief complex lijkt, het in feite veel complexer is. Een punt verwaarloosd hier was de verschillende ADP en ATP protonatie Staten( zie hierboven), de andere is dat de werkelijke substraten in de reactie gekatalyseerd door ATP synthase zijn geen zuivere nucleotiden, maar hun magnesiumcomplexen. De magnesiumconcentratie in de levende cellen is echter relatief hoog en de pH ligt meestal boven de 7.2, so the descriptiongiven is still applicable for thermodynamic estimates.

1) Nicholls, D. G. and S.J. Ferguson. Bioenergetics 2,London:Academic Press, 1992. 2) Any edition of “Physical Chemistry”by P. Atkins

Driving force for ATP synthesis catalyzed by ATP synthase.

ATP-synthese gekatalyseerd door ATP-synthase wordt aangedreven door transmembraanelektrochemisch Proton potentiaal verschil, bestaande uit twee componenten: de chemische en de elektrochemische. Hoe meer protonen zich aan de ene kant van een membraan relativetot de andere kant bevinden, des te hoger is de drijvende kracht voor een proton om het membraan te kruisen. Aangezien proton een geladen deeltje is, wordt zijn beweging ook beïnvloed door elektrisch veld: transmembraanelektrisch potentiaalverschil zal protonen van positief geladen kant naar negatief geladen kant drijven.

Een watermolen is een goede analogie: het verschil tussen het water levelsbefore en na de dam biedt potentiële energie; downhill water flowrotates thewheel, de rotatie wordt gebruikt voor het uitvoeren van bepaalde werkzaamheden (ATP-synthese in ourcase).

kwantitatief wordt gemeten in Joules per mol (J mol-1) en wordt gedefinieerd als:

= -F + 2.3 RT (pHP – pHN),

waar de “P” en “N” – indices geven de positief en de negatief geladen zijden van thecoupling membraan; F is de constante van Faraday(96 485 C mol-1); R is de molaire gasconstante(8.314 J mol-1 k-1),T de temperatuur in Kelvin en thetransmembrane elektrische potentiaal verschil involts. De waarde van geeft aan hoeveel energie er nodig is (of vrijkomt, afhankelijk van de richting van de transmembraanprotonstroom) om 1 mol protonen over het membraan te bewegen.
Het is vaak handiger om niet te gebruiken, maar protonmotive force (PMF):

pmf = – /F = -2.3RT/F (pHP – pHN)

Bij kamertemperatuur (25oC) de protonmotive kracht (inmillivolts, evenals ):

pmf = – 59 (pHP – pHN)

In de afwezigheid van transmembraan pH-verschil pmf is gelijk aan de transmembraneelectrical mogelijke verschil en kan direct worden gemeten door severalexperimental technieken (d.w.z. doordringen ion distributie,de potentieel gevoelige kleurstoffen, elektrochrome carotenoïde bandshift, enz.).Elke pH-eenheid van de transmembrane pH-gradiënt komt overeen met 59 mVof pmf. voor de meeste biologische membranen die betrokken zijn bij ATP-synthese ligt de PMF-waarde tussen 120 en 200mV ( tussen 11,6 en 19,3 kJ mol-1).

1) Nicholls, D. G. en S. J. Ferguson. Bioenergetics 2, London: Academic Press, 1992.2) een lezing over elektrochemisch potentieel door Prof. A. R. Crofts 3) Cramer, W. A. en D. B. Knaff. EnergyTransduction in Biologische Membranen: Een Leerboek van bio-energetica, Springer-VerlagNew York/Berlijn/Londen

Rotary katalyse

Het katalytisch mechanisme van het ATP-synthasemost waarschijnlijk gaat rotatie van Gamma-subunit samen met subunitEpsilon en c-subunitoligomer in vergelijking met de rest van het enzym. Dergelijke rotatie werd experimenteel aangetoond voor ATP hydrolyse ontkoppeld aan protontranslocatie. Bovendien, recente experimenten bleek, dat als Gammasubunit mechanisch wordt gedwongen in rotatie, ATP synthese vindt plaatsven zonder proton-translocating FO-gedeelte.het lijkt zeer waarschijnlijk dat een dergelijke rotatie in vivo plaatsvindt. Er is echter geen direct experimenteel bewijs voor een dergelijk roterend mechanisme in intactenzyme onder fysiologische omstandigheden.
Het voorgestelde mechanisme is het volgende:

1. gedreven door het protonmotief worden protonen overgedragen via het FO-gedeelte van het enzym. Deze overdracht drijft de rotatie aan van de C-subunitoligomeerring ten opzichte van de A-en b-subunits (zie hier voor details).
2. de rotatie wordt doorgegeven aan Gamma-en Epsilon-subeenheden die zijn gebonden aan de C-subunitoligomeerring. De rotatie van asymmetrische Gamma subeenheid mechaniek veroorzaakt conformationele veranderingen in Alpha 3 Beta 3-hexamer. Elke 120 graden van de Gammasubeenheid rotatie versterkt een van de 3 katalytische sites gelegen op Alpha-Beta interface in een opened Bouw. Vers samengesteld ATP molecuul wordt vrijgegeven, andphosphate en ADP zijn in plaats daarvan gebonden. Hoge affiniteit van de geopende sitetofosfaat belemmert rebinding van ATP en bevordert ADP binding.
3. rotatie gaat verder, Gamma-subeenheid verandert nog eens 120 graden waardoor de volgende site in de geopende conformatie wordt omgezet, en de ADP en fosfaat gebonden aan de vorige geopende site worden afgesloten en Atpsynthese vindt plaats. De gevormde ATP-molecule wordt vrijgegeven wanneer de subeenheid gamma één 360 graden draai maakt en opnieuw de plaats opent.

1) W. Junge, H. Lill, andS. Engelbrecht. (1997) ATP synthase:anelectrochemical transducer with rotatory mechanics. Trends Biochem.Sci. 22(11):420-423, . 2) H. Wang and G. Oster. (1998) Energytransduction in the F1 motor of ATP synthase. Nature 396 (6708):279-282. 3) Weber, J., and Senior, A. E. (2003) ATPsynthesis driven by proton transport in F1FO-ATPsynthase. FEBS Lett. 545(1): 61-70. 4) Nice movies athttp://nature.berkeley.edu/~hongwang/Project/ATP_synthase/

remmers van ATP synthase

ATP synthase activiteit wordt specifiek geremd door verschillende verbindingen(zowel organisch als anorganisch). De meeste van deze remmers zijn zeer giftig, dus grote zorg en passende veiligheidsmaatregelen zijn essentieel bij het werken met hen (het is niet erg verwonderlijk dat we ongelukkig worden wanneer onze ATP synthase is geblokkeerd!).De meeste remmers zijn specifiek voor proton-translocerende FO-portie, of hydrofiele F1-portie, dus de sectie hieronder is dienovereenkomstig verdeeld.

remmers van FO

Oligomycine

Oligomycine a

Oligomycine is de remmer die de naam “FO” gaf aan het membraan-ingebed deel van ATP-synthase. De subscript letter ” O ” in FO (niet nul!) komt uit Oligomycine gevoeligheid van deze hydrophobicfosforylation Factor in mitochondriën.
Oligomycine bindt zich aan deinterface van subeenheid A en c-ring oligomeer en blokkeert de Rotary proton translocatie in FO. Als het enzym goed gekoppeld is, wordt de activiteit van F1 ook geblokkeerd. Vanwege dit laatste fenomeen, werd een subeenheid van mitochondriale F1-portie die F1 met FO verbindt, Oligomycine-sensitiviteit genoemd die proteïne (OSCP) verleent.Deze subeenheid is essentieel voor goede koppeling tussen F1 en FO en maakt de ATPase-activiteit van F1 gevoelig voor Fo-inhibitor oligomycine, vandaar de naam.Oligomycine is specifiek voor mitochondriaal ATP synthase en blokkeert in micromolaire concentratie effectief proton transport door FO. Deze inhibitor werkt ook in sommige bacteriële enzymen die highsimilarity aan mitochondrial ATP synthase tonen, b. v. enzym van purpere bacterie Rhodobacter capsulatus. Maar ATP synthase van chloroplasten en van de meeste bacteriën (waaronder Escherichia coli)heeft een lage gevoeligheid voor oligomycine.
er moet ook worden opgemerkt dat oligomycine in hoge concentraties ook de activiteit van mitochondriale F1 beïnvloedt.

DCCD

DCCD

DCCD (abbreviation for Dicyclohexylcarbodiimide; also known as DCC, as N,N’-dicyclohexylcarbodiimide, as Bis(cyclohexyl)carbodiimide, and as 1,3-dicyclohexylcarbodiimide) is a small organic molecule thatcan covalently modify protonated carboxyl groups. Wanneer dccd wordt toegevoegd aan ATP synthase bij een pH hoger dan 8, reageert DCCD bijna uitsluitend met de carboxylgroep van het geconserveerde zure aminozuurresidu van subeenheid c (daarom wordt subeenheid c soms “dccd-bindend eiwit”genoemd). dat heeft verhoogd pK en kan daarom worden geprotoneerd bij zo ‘ n hoge pH. modificatie van de carboxylgroep in een enkele c-subeenheid is genoeg om de hele c-ring oligomeer inactief te maken. Omdat DCCD covalent bindt aan C-subeenheid,is deze remming onomkeerbaar.
de carboxylgroep van het geconserveerde aminozuurresidu in subeenheid c-subeenheid is aanwezig in alle tot nu toe bekende ATP-synthases. Dus DCCD is een universele remmer die FO kan functioneren in bacteriële, mitochondriale en chloroplastenzymen. Bovendien zijn V-en A-type proton-transporterende Atpasen om dezelfde reden ook gevoelig voor DCCD. Natrium-transporterende ATP synthases worden ook effectief geremd door DCCD.
bij een lagere pH (1 en inactiveert deze. Zo kan deze samenstelling als inhibitor van zowel FO als F1 worden beschouwd. De remming van FOis echter zeer specifiek, duidelijk gedefinieerd, en vereist veel lagere dccd-concentratie, zodat gewoonlijk deze inhibitor als fo-specifiek wordt gebruikt.